Lipase pancréatique. Analyse biochimique du sang, enzymes sanguines. Amylase, lipase, ALT, AST, lactate déshydrogénase, phosphatase alcaline - augmentation, diminution des indicateurs. Causes des violations, décryptage de l'analyse

Dans un test sanguin biochimique, l'activité enzymatique est souvent utilisée. Que sont les enzymes ? Enzyme est une molécule protéique qui accélère le cours des réactions biochimiques dans le corps humain. Le terme enzyme est synonyme de enzyme. Actuellement, ces deux termes sont utilisés dans le même sens que des synonymes. Cependant, la science qui étudie les propriétés, la structure et les fonctions des enzymes s'appelle enzymologie.

Considérez ce qu'est cette structure complexe - une enzyme. L'enzyme se compose de deux parties - la partie protéique proprement dite et le centre actif de l'enzyme. La partie protéique est appelée apoenzyme, et le centre actif coenzyme. La molécule d'enzyme entière, c'est-à-dire l'apoenzyme plus la coenzyme, s'appelle holoenzyme. L'apoenzyme est toujours représentée exclusivement par une protéine de structure tertiaire. La structure tertiaire signifie qu'une chaîne linéaire d'acides aminés est transformée en une structure de configuration spatiale complexe. Le coenzyme peut être représenté par des substances organiques (vitamine B6, B1, B12, flavine, hème, etc.) ou inorganiques (ions métalliques - Cu, Co, Zn, etc.). En fait, l'accélération de la réaction biochimique est produite précisément par le coenzyme.

Qu'est-ce qu'une enzyme ? Comment fonctionnent les enzymes ?

La substance sur laquelle agit l'enzyme s'appelle substrat, et la substance résultant de la réaction est appelée produit. Souvent, les noms des enzymes sont formés en ajoutant la terminaison - aza au nom du substrat. Par exemple, succinate déshydrogène aza- décompose le succinate ( acide succinique), la lactate déshydrogénase - décompose le lactate (acide lactique), etc. Les enzymes sont divisées en plusieurs types selon le type de réaction qu'elles accélèrent. Par exemple, les déshydrogénases réalisent l'oxydation ou la réduction, les hydrolases réalisent le clivage des liaisons chimiques (trypsine, pepsine - enzymes digestives), etc.

Chaque enzyme n'accélère qu'une réaction spécifique et agit sous certaines conditions (température, acidité du milieu). L'enzyme a une affinité pour son substrat, c'est-à-dire qu'elle ne peut fonctionner qu'avec cette substance. La reconnaissance de "son propre" substrat est assurée par l'apoenzyme. C'est-à-dire que le processus de l'enzyme peut être représenté comme suit: l'apoenzyme reconnaît le substrat et la coenzyme accélère la réaction de la substance reconnue. Ce principe d'interaction s'appelait ligand - récepteur ou interaction avec le verrouillage des touches C'est-à-dire que, tout comme une clé individuelle correspond à une serrure, un substrat individuel correspond à une enzyme.

Amylase sanguine

L'amylase est produite par le pancréas et est impliquée dans la dégradation de l'amidon et du glycogène en glucose. L'amylase est l'une des enzymes impliquées dans la digestion. Le plus de contenu l'amylase est déterminée dans le pancréas et les glandes salivaires.

Il existe plusieurs types d'amylase - α-amylase, β-amylase, γ-amylase, dont la détermination de l'activité α-amylase est la plus largement utilisée. C'est la concentration de ce type d'amylase qui est déterminée dans le sang en laboratoire.

Le sang humain contient deux types d'α-amylase - de type P et de type S. Dans l'urine, 65% du type P de l'α-amylase est présent, et dans le sang jusqu'à 60% est le type S. Le type p de l'α-amylase urinaire est appelé diastasis dans les études biochimiques pour éviter toute confusion.

L'activité de l'α-amylase dans l'urine est 10 fois supérieure à l'activité de l'α-amylase dans le sang. La détermination de l'activité de l'α-amylase et de la diastase est utilisée pour diagnostiquer la pancréatite et certaines autres maladies du pancréas. Dans la pancréatite chronique et subaiguë, la détermination de l'activité α-amylase dans le jus est utilisée. duodénum.

Taux d'amylase sanguine

Augmentation de l'amylase sanguine

Une augmentation de l'activité de l'α-amylase dans le sang est appelée hyperamylasémie, et une augmentation de l'activité de la diastase urinaire - hyperamilasurie.

Une augmentation de l'amylase sanguine est détectée dans les conditions suivantes :

• au début de la pancréatite aiguë, le maximum est atteint 4 heures après le début de l'attaque et redescend à la normale les jours 2 à 6 après le début de l'attaque (une augmentation de l'activité α-amylase est possible de 8 fois)
• avec exacerbation de la pancréatite chronique (dans ce cas, l'activité de l'α-amylase augmente de 3 à 5 fois)
• en présence de tumeurs ou de calculs dans le pancréas
• aigu infection virale- oreillons
• intoxication alcoolique
• grossesse extra-utérine

Quand l'amylase urinaire est-elle élevée ?
Une augmentation de la concentration d'amylase dans l'urine se développe dans les cas suivants:

• dans la pancréatite aiguë, il y a une augmentation de l'activité de la diastase de 10 à 30 fois
• avec exacerbation de la pancréatite chronique, l'activité de la diastase augmente de 3 à 5 fois
• à maladies inflammatoires foie, il y a une augmentation modérée de l'activité de la diastase de 1,5 à 2 fois
• appendicite aiguë
• obstruction intestinale
• intoxication alcoolique
• saignement d'ulcères gastro-intestinaux
• pendant le traitement sulfamides, morphine, diurétiques et contraceptifs oraux

Avec le développement de la nécrose pancréatique totale, du cancer du pancréas et pancréatite chronique L'activité α-amylase peut ne pas augmenter.

Diminution de l'amylase sanguine et urinaire

Il existe des conditions dans le corps dans lesquelles l'activité de l'α-amylase peut diminuer. Faible activité diastase l'urine est détectée dans les cas graves maladie héréditaire- fibrose kystique.

En sang diminution de l'activité α-amylase possible après une crise de pancréatite aiguë, avec nécrose pancréatique, ainsi qu'avec la fibrose kystique.

Bien que l'α-amylase soit présente dans les reins, le foie et le pancréas, la détermination de son activité est principalement utilisée dans le diagnostic des maladies pancréatiques.

Comment faire un test d'amylase?

Pour déterminer l'activité de l'amylase, le sang est prélevé dans une veine, le matin, à jeun ou sur une portion moyenne d'urine du matin. A la veille du test, il faut éviter les huiles grasses et nourriture épicée. Lors d'une crise aiguë de pancréatite, le sang d'une veine et l'urine sont administrés quelle que soit l'heure de la journée.Actuellement, la plupart des laboratoires utilisent des méthodes enzymatiques pour déterminer l'activité de l'amylase. Cette méthode est assez précise, très spécifique et prend peu de temps.

Lipase

Structure, types et fonctions de la lipase
La lipase est l'une des enzymes digestives impliquées dans la dégradation des graisses.Pour que cette enzyme fonctionne, la présence de acides biliaires et une coenzyme appelée colipase. La lipase est produite divers organes humain - pancréas, poumons, leucocytes.

La plus grande valeur diagnostique est la lipase, qui est synthétisée dans le pancréas. Par conséquent, la détermination de l'activité lipasique est principalement utilisée dans le diagnostic des maladies pancréatiques.

La norme de la lipase sanguine

dans les urines personne en bonne santé il manque la lipase !

La lipase dans le diagnostic des maladies pancréatiques
Pour le diagnostic des maladies pancréatiques, la lipase est un test plus spécifique que l'amylase, puisque son activité reste normale à grossesse extra-utérine, appendicite aiguë, les oreillons et les maladies du foie. Par conséquent, en cas de suspicion de présence de pancréatite, il est conseillé de déterminer l'activité de la lipase et de l'amylase en même temps.Une augmentation de l'activité de la lipase sérique sanguine dans la pancréatite aiguë est possible de 2 à 50 fois par rapport à la norme. Pour identifier la pancréatite alcoolique aiguë, on utilise le rapport de l'activité de la lipase et de l'amylase, et si ce rapport est supérieur à 2, alors ce cas de pancréatite est sans aucun doute d'origine alcoolique.Une augmentation de l'activité de l'amylase sanguine survient 4 à 5 heures après une crise. de pancréatite aiguë, atteint un maximum après 12 à 24 heures et reste élevé pendant 8 à 12 jours. Avec le développement d'une pancréatite aiguë, l'activité de la lipase dans le sérum sanguin peut augmenter plus tôt et plus significativement que l'activité de l'amylase.

Quand la lipase sanguine est-elle élevée ?

Dans quelles conditions l'activité de la lipase dans le sérum sanguin augmente-t-elle:

• pancréatite aiguë
• diverses tumeurs et formations ressemblant à des tumeurs du pancréas
• cholestase
• perforation de l'ulcère
• maladies métaboliques - diabète, goutte, obésité
• médicaments (héparine, analgésiques narcotiques, hypnotiques barbituriques, indométhacine)

En outre, une augmentation de l'activité de la lipase est possible en cas de blessures, de plaies, d'opérations, de fractures et d'insuffisance rénale aiguë. Cependant, l'activité accrue de la lipase dans ces conditions n'est pas spécifique pour eux, par conséquent, elle n'est pas utilisée dans le diagnostic de ces maladies.

Quand le niveau de lipase sanguine est-il bas ?

Une diminution de l'activité de la lipase dans le sérum sanguin est observée avec des tumeurs de diverses localisations (à l'exception du pancréas), un pancréas enlevé, une malnutrition ou une triglycéridémie héréditaire.

Comment se préparer à un test de lipase ?

Pour déterminer l'activité de la lipase, le sang est prélevé dans une veine, le matin, à jeun. La veille du test, vous ne devez pas prendre d'aliments gras, épicés et épicés. En cas d'urgence, le sang d'une veine est donné, quelle que soit l'heure de la journée et la préparation précédente.Actuellement, une méthode immunochimique ou enzymatique est le plus souvent utilisée pour déterminer l'activité de la lipase. La méthode enzymatique est plus rapide et nécessite moins de qualification du personnel.

Lactate déshydrogénase (LDH)

La lactate déshydrogénase (LDH) est une enzyme présente dans le cytoplasme des cellules rénales, cardiaques, hépatiques, musculaires, spléniques et pancréatiques. Le coenzyme de la LDH est constitué d'ions zinc et de nicotinamide adénine dinucléotide (NAD). La LDH est impliquée dans le métabolisme du glucose en catalysant la conversion du lactate (acide lactique) en pyruvate (acide pyruvique). Il existe cinq isoformes de cette enzyme dans le sérum sanguin.LDH1 et LDH2 sont des isoformes d'origine cardiaque, c'est-à-dire qu'elles se trouvent principalement dans le cœur. LDH3, LDH4 et LDH5 sont d'origine hépatique.

Norme de sang de lactate déshydrogénase (LDH)

Valeur diagnostique des isoformes de la LDH

Pour le diagnostic de diverses maladies, la détermination de l'activité des isoformes de la LDH est plus informative. Par exemple, dans l'infarctus du myocarde, il y a une augmentation significative de LDH1. Pour confirmation en laboratoire infarctus du myocarde déterminer le rapport LDH1 / LDH2, et si ce rapport est supérieur à 1, alors la personne a eu un infarctus du myocarde. Cependant, ces tests ne sont pas largement utilisés en raison de leur coût élevé et de leur complexité. Habituellement, l'activité totale de la LDH est déterminée, qui est la somme de l'activité totale de toutes les isoformes de la LDH.

LDH dans le diagnostic de l'infarctus du myocarde
Considérez la valeur diagnostique de la détermination de l'activité totale de la LDH. La détermination de l'activité de la LDH est utilisée pour le diagnostic tardif de l'infarctus du myocarde, car une augmentation de son activité se développe 12 à 24 heures après une attaque et peut rester à un niveau élevé jusqu'à 10 à 12 jours. C'est une circonstance très importante dans l'examen des patients admis à l'hôpital. établissement médical après une attaque. Si l'augmentation de l'activité LDH est insignifiante, alors on a affaire à un petit infarctus focal, si, au contraire, l'augmentation de l'activité est à long terme, alors nous parlonsà propos d'une crise cardiaque étendue Chez les patients souffrant d'angine de poitrine, l'activité de la LDH est augmentée dans les 2-3 premiers jours après une crise.

LDH dans le diagnostic de l'hépatite
L'activité de la LDH totale peut augmenter dans les hépatites aiguës (en raison d'une augmentation de l'activité des LDH4 et LDH5). Dans le même temps, l'activité de la LDH dans le sérum sanguin augmente au cours des premières semaines de la période ictérique, c'est-à-dire au cours des 10 premiers jours.

Norme LDH chez les personnes en bonne santé :

Peut augmenter l'activité de la LDH chez les individus en bonne santé ( physiologique) après activité physique pendant la grossesse et après avoir consommé de l'alcool. La caféine, l'insuline, l'aspirine, l'acébutolol, les céphalosporines, l'héparine, l'interféron, la pénicilline, les sulfamides provoquent également une augmentation de l'activité de la LDH. Par conséquent, lors de la prise de ces médicaments, il est nécessaire de prendre en compte la possibilité d'une activité accrue de la LDH, ce qui n'indique pas la présence de processus pathologiques dans le corps.

Causes de l'augmentation de la LDH sanguine

En général, une augmentation de l'activité LDH dans le sérum sanguin peut être détectée dans les conditions pathologiques suivantes :

• infarctus du myocarde
• hépatite aiguë (virale, toxique)
• tumeurs cancéreuses de localisations diverses (tératomes, dysgerminomes ovariens)
• blessures musculaires (ruptures, fractures, etc.)
• pancréatite aiguë
• pathologie rénale (pyélonéphrite, glomérulonéphrite)
• anémie hémolytique, carence en B12 et folate anémie par carence

LDH peut avoir activité réduite dans le contexte de l'urémie (augmentation de la concentration d'urée).

Comment faire une analyse pour LDH?

Pour déterminer l'activité de la LDH, le sang est prélevé dans une veine, le matin, à jeun. Il n'y a pas de régimes spéciaux ou de restrictions avant de passer le test. La LDH est présente dans les érythrocytes, le sérum pour l'étude doit donc être frais, sans signes d'hémolyse. Actuellement, l'activité de la LDH est le plus souvent déterminée par la méthode enzymatique, qui est fiable, spécifique et assez rapide.

Alanine aminotransférase (ALT, ALT)

L'alanine aminotransférase (ALT, AlAT) est une enzyme appartenant aux aminotransférases (transaminases), c'est-à-dire réalisant le transfert d'acides aminés d'une molécule biologique à une autre. Comme le nom de l'enzyme contient l'acide aminé alanine, cela signifie que cette enzyme transfère l'acide aminé alanine. Le coenzyme de l'AST est la vitamine B6. L'ALT est synthétisée dans les cellules, son activité dans le sang est donc normalement faible. Il est principalement synthétisé dans les cellules du foie, mais se trouve également dans les cellules des reins, du cœur, des muscles et du pancréas.

Norme sanguine d'alanine aminotransférase (ALT / ALT)

Augmentation de l'activité ALT chez les personnes en bonne santé ( physiologique) peut être causée par la prise de certains médicaments(antibiotiques, barbituriques, médicaments, médicaments anticancéreux, contraceptifs oraux, anti-inflammatoires non stéroïdiens, dicoumarines, échinacée, valériane), effort physique intense, blessures. De plus, une activité élevée d'ALT est observée chez les adolescents pendant une période de croissance intensive.

ALT dans le diagnostic des maladies du foie
Lors du diagnostic de conditions pathologiques du corps, une augmentation de l'activité ALT est signe spécifique maladie hépatique aiguë. Une augmentation de l'activité de l'ALT dans le sang est détectée 1 à 4 semaines avant l'apparition des symptômes de la maladie et 7 à 10 jours avant l'apparition du taux maximal de bilirubine dans le sang. Une augmentation de l'activité ALT avec maladie aiguë le foie est de 5 à 10 fois. Activité élevée de l'ALT pendant une longue période ou son augmentation de dates tardives la maladie indique l'apparition d'une nécrose massive du foie.

Causes d'ALT élevé (ALAT)

Une activité élevée d'ALT dans le sang est détectée en présence de telles pathologies:

• hépatite aiguë
• jaunisse obstructive
• administration de médicaments hépatotoxiques (p. ex., certains antibiotiques, empoisonnement au plomb)
• effondrement d'une grosse tumeur
• cancer du foie ou métastases hépatiques
• crise cardiaque massive myocarde
• blessures traumatiques tissu musculaire

Les patients atteints de mononucléose, d'alcoolisme, de stéatose (hépatose) qui ont subi une chirurgie cardiaque peuvent également présenter une légère augmentation de l'activité de l'ALT.

À maladies graves foie (cirrhose sévère, nécrose hépatique), lorsque le nombre de cellules hépatiques actives est réduit, ainsi qu'en cas de carence vitamine A B6, observé dans le sang diminution de l'activité ALT.

Comment faire une analyse pour ALT (AlAT) ?

Le sang pour déterminer l'activité de l'ALT est prélevé dans une veine, le matin, à jeun. Aucun régime particulier n'est requis. Cependant, vous devriez consulter votre médecin et arrêter de prendre des médicaments qui provoquent une modification de l'activité ALT pendant plusieurs jours. L'activité ALT est évaluée par une méthode enzymatique, spécifique, assez simple à mettre en oeuvre et ne nécessitant pas de préparation longue et particulière des échantillons.

Aspartate aminotransférase (AST, ASAT)

AST - la structure et la fonction de l'enzyme
L'aspartate aminotransférase (AST, AST) est une enzyme du groupe des transaminases qui transfère l'acide aminé aspartate d'une molécule biologique à une autre. Le coenzyme AST est la vitamine B6. L'AST est une enzyme intracellulaire, c'est-à-dire qu'elle se trouve normalement dans les cellules. Dans les cellules, l'enzyme peut être présente dans le cytoplasme et les mitochondries. L'activité la plus élevée de l'AST a été trouvée dans le cœur, le foie, les muscles et les reins. Le sang contient principalement la fraction cytoplasmique de l'AST.

Norme aspartate aminotransférase (AST / AST)

Des valeurs plus élevées d'activité AST chez les personnes en bonne santé sont possibles (physiologique) avec un effort musculaire excessif, la prise de certains médicaments, par exemple l'échinacée, la valériane, l'alcool, à fortes doses vitamine A, paracétamol, barbituriques, antibiotiques, etc.

L'activité de l'AST dans le sérum sanguin augmente de 4 à 5 fois dans l'infarctus du myocarde et le reste pendant 5 jours. Si l'activité de l'AST est maintenue à un niveau élevé et ne diminue pas dans les 5 jours suivant une attaque, cela indique un pronostic défavorable pour un patient souffrant d'infarctus du myocarde. S'il y a encore des augmentations de l'activité de l'enzyme dans le sang, cela indique une expansion de la zone de l'infarctus.

En cas de nécrose ou de lésions des cellules hépatiques, l'activité de l'AST augmente également. De plus, plus l'activité de l'enzyme est élevée, plus le degré de dommage est important.

Pourquoi l'aspartate aminotransférase (AST, AST) est-elle augmentée ?

Une augmentation de l'activité AST du sang est présente dans les cas suivants :

• hépatite
• nécrose du foie
• cirrhose
• cancer du foie et métastases hépatiques
• infarctus du myocarde
• héréditaire et maladies auto-immunes système musculaire(myodystrophie de Duchenne)
• hépatose
• cholestase

Il existe un certain nombre de conditions pathologiques dans lesquelles une augmentation de l'activité AST se produit également. Ces conditions comprennent - brûlures, blessures, coup de chaleur, empoisonnement avec des champignons vénéneux.

Faible activité AST observé avec une carence en vitamine B6 et la présence de lésions hépatiques étendues (nécrose, cirrhose).

Cependant, la clinique utilise la détermination de l'activité AST principalement pour diagnostiquer les dommages au cœur et au foie. Dans d'autres conditions pathologiques, l'activité de l'enzyme change également, mais sa modification n'est pas spécifique, elle n'a donc pas une grande valeur diagnostique.

Coefficient de De Ritis. Comment distinguer une crise cardiaque d'une atteinte hépatique

Pour diagnostic différentiel lésions hépatiques ou cardiaques en utilisant le coefficient de Ritis. Le coefficient de Ritis est le rapport de l'activité AST/ALT, qui est normalement de 1,3. Une augmentation du coefficient de Ritis au-dessus de 1,3 est caractéristique de l'infarctus du myocarde, et une diminution en dessous de 1,3 est détectée dans les maladies du foie.

Phosphatase alcaline (AP)

La phosphatase alcaline (PA) est une enzyme membranaire localisée dans la bordure en brosse des voies biliaires. L'ALP peut être intestinale, placentaire et non spécifique (dans les tissus du foie, des reins et des os). Cette enzyme est essentielle au métabolisme de l'acide phosphorique.

Phosphatase alcaline sanguine normale

L'activité de la phosphatase alcaline dans le sang des personnes en bonne santé augmente ( amélioration physiologique ) avec une surdose de vitamine C, une carence en calcium et en phosphore chez diète prendre des contraceptifs oraux, médicaments hormonauxœstrogènes et progestérone, antibiotiques, sulfamides, magnésie, oméprazole, ranitidine et plus encore.

Phosphatase alcaline dans le diagnostic des maladies du foie et voie biliaire
grande spécificité et valeur diagnostique a un dosage de l'activité de la phosphatase alcaline en cas de suspicion d'hépatopathie. Avec l'ictère obstructif, il y a une augmentation de l'activité de la phosphatase alcaline sanguine de 10 fois par rapport à la norme. La définition de cet indicateur est utilisée pour la confirmation en laboratoire de cette forme particulière d'ictère. Dans une moindre mesure, une augmentation de l'activité de l'ALP se produit dans l'hépatite, l'angiocholite, rectocolite hémorragique En plus de la forte activité de la phosphatase alcaline dans le sang, il existe des conditions dans lesquelles l'activité de l'enzyme est réduite.Tout d'abord, un phénomène similaire se développe avec un manque de zinc, de magnésium, de vitamines B12 ou C (scorbut) dans Le régime. Une faible activité de la phosphatase alcaline sanguine accompagne également les éléments suivants conditions pathologiques du corps humain - anémie, insuffisance de la formation du placenta avec grossesse, hyperthyroïdie et troubles de la croissance et de la formation osseuse.

Comment faire un test de phosphatase alcaline ?

Pour déterminer l'activité de la phosphatase alcaline, le sang est prélevé dans une veine, le matin, à jeun. Le respect d'un régime spécial n'est pas requis. Vous devez faire attention au fait que certains médicaments peuvent réduire ou augmenter l'activité de la phosphatase alcaline. Vous devez donc consulter votre médecin si vous devez arrêter de prendre ces médicaments pendant une courte période. Dans les laboratoires modernes, l'activité enzymatique est évaluée par la vitesse de la réaction enzymatique. Cette méthode a une grande spécificité, simplicité, fiabilité et ne nécessite pas de grandes dépenses de temps pour l'analyse.

Nous avons donc examiné les principales enzymes dont l'activité est déterminée par un test sanguin biochimique. Il convient de rappeler que le diagnostic ne peut pas être basé uniquement sur des données indicateurs de laboratoire, il est nécessaire de prendre en compte l'anamnèse, la clinique et les données d'autres examens. Par conséquent, il est conseillé d'utiliser les données fournies pour consultation, mais si des écarts par rapport à la norme sont détectés, vous devriez consulter un médecin.

La lipase est une enzyme impliquée dans procédure complexe digestion des graisses tube digestif la personne. Grâce à cette enzyme, ils sont divisés en fractions, émulsification et fractionnement ultérieur. Après cela, les graisses deviennent disponibles pour être absorbées et pénètrent dans la circulation sanguine du corps, d'où elles sont transportées à travers les tissus. Il participe également à l'absorption des vitamines liposolubles (A - D - E - K) et au métabolisme des acides gras polyinsaturés.

Afin de déterminer correctement si un patient a une lipase élevée dans le sang, il est nécessaire qu'il ne mange pas 12 heures avant le prélèvement du biomatériau.

Une demi-heure avant l'étude, il est nécessaire de s'assurer que le patient ne subit pas de forts bouleversements émotionnels et n'effectue pas d'effort physique excessif, car cela pourrait affecter le résultat de l'examen en modifiant temporairement la quantité d'enzyme dans le sang. Pour la recherche, un prélèvement de sang veineux est effectué.

Formation et rôle de la lipase

Cette substance est produite dans le pancréas et pénètre dans le duodénum par le conduit du même nom en tant que partie du suc pancréatique sous la forme d'un précurseur inactif appelé prolipase. Déjà dans la lumière du duodénum, ​​il est activé par l'action des acides biliaires du foie et d'autres enzymes, comme la colipase.

La lipase est produite par le pancréas et pénètre normalement dans la cavité duodénale.

Ce processus appartient à la fonction exocrine du pancréas, donc, normalement, la lipase n'est presque pas présente dans le sang. Lors de la détermination de sa quantité, il est considéré dans unités internationales, MOI. Bien sûr, lors du renouvellement constant des cellules fonctionnelles et de la mort des anciennes, une certaine quantité de l'enzyme pénètre dans la circulation sanguine, mais il s'agit de volumes relativement faibles. Normalement, pas plus de 190 UI de lipase par millilitre de plasma sont présentes dans le sang d'un adulte. Chez les enfants, ce chiffre ne doit pas dépasser 130 UI.

Principales causes et mécanismes de l'augmentation des niveaux de lipase

Les principales raisons pour lesquelles la lipase dans le sang augmente sont les maladies du pancréas.

Ainsi, par exemple, dans le cas d'une pancréatite aiguë, une augmentation de son niveau peut déjà être observée dans les 2 à 3 heures suivant la manifestation de la pathologie. La principale cause de cette affection est le blocage du canal pancréatique, entraînant forte hausse pression et destruction de ses tissus, suivies de la libération d'enzymes digestives dans la circulation générale. Dans de tels cas, la lipase peut être augmentée plusieurs fois à la fois.

Il s'agit d'une affection potentiellement mortelle, car les enzymes digestives qui pénètrent dans la circulation générale sont rapidement activées et le patient présente un phénomène dans lequel ses propres enzymes endommagent les tissus du corps, provoquant sa mort. En même temps, il s'active le système immunitaire organisme, à la suite de quoi chez les patients atteints de pancréatite aiguë, des dommages graves se développent rapidement les organes internes et des tissus qui peuvent causer leur mort. Les complications les plus fréquentes sont rénales ou insuffisance hépatique, septicémie ou choc d'intoxication avec insuffisance cardiaque aiguë.

Pancréatite - la principale cause de l'augmentation de la lipase dans le sang

De plus, une augmentation de la lipase peut être observée avec forme chronique pancréatite. Contrairement à processus aigu tel forte hausse la quantité d'enzyme dans le sang est rare. Habituellement, ses nombres sont modérément augmentés, cependant, en cas de longue durée, la fonction sécrétoire du pancréas peut diminuer et le niveau de lipase sera réduit pendant les périodes de rémission et augmentera pendant les périodes d'exacerbation, devenant normal.

Il faut y prêter attention dans la pancréatite chronique, car les indicateurs de test sanguin, à première vue, peuvent ne pas coïncider avec image clinique et la gravité de l'évolution de la maladie.

De plus, une augmentation du taux de lipase peut être observée dans d'autres pathologies touchant le pancréas :

• néoplasmes;
• traumatisme;
• blessure ischémique;
• hémorragie dans le tissu de la glande;
• rétrécissement cicatriciel du conduit.

Que faire si le niveau de lipase est élevé

Si un patient a une augmentation du niveau de lipase, il doit consulter un médecin, car cela peut être un signe Problèmes sérieux avec la santé, qui ne doit être traitée que sous la supervision d'un médecin qualifié.

Dans certains cas, la modification du niveau de l'enzyme peut être associée à d'autres facteurs, par exemple, la prise d'hormones corticostéroïdes et de certains anti-inflammatoires non stéroïdiens (ibuprofène), le captopril, les contraceptifs oraux, les diurétiques de l'anse, les analgésiques non narcotiques et l'héparine. Par conséquent, lors de la réception du résultat, il est nécessaire d'indiquer au médecin en détail si le patient prend des médicaments afin d'exclure un diagnostic erroné.

5 sur 5

La lipase est l'une des enzymes hydrosolubles les plus importantes. corps humain , qui remplit la fonction de fractionnement des graisses. De plus, la lipase est nécessaire à l'absorption normale des vitamines liposolubles K, E, D, A et au bon déroulement du métabolisme énergétique.

La lipase est produite par de nombreux tissus et organes : le foie, les poumons, des glandes spéciales dans les intestins et l'estomac, et le pancréas. Chez les nouveau-nés, cette enzyme est produite dans la bouche. C'est ce qu'on appelle la lipase linguale, qui décompose les graisses. lait maternel. Enzymes produites différents tissus, sont quelque peu différents et chacun "responsable" de la transformation certains types graisses. La plus importante est la lipase produite par le pancréas. C'est ce qu'on appelle le pancréas.

Lipase pancréatique

Cette enzyme est essentielle à la digestion des graisses alimentaires. La lipase pancréatique agit sur ces composés organiques qui sont préalablement émulsifiés par la bile, qui est sécrétée par le foie dans la lumière intestinale. De plus, le pancréas produit et élimine non pas la lipase active dans le duodénum, ​​mais sa proenzyme - la prolipase. Pour que la proenzyme devienne active, elle doit interagir avec les acides biliaires et une autre substance sécrétée par le pancréas - la colipase. Une fois sous sa forme active, la lipase décompose les triglycérides en acide gras et glycérine.

En cas de violation de l'activité du pancréas et de certaines maladies d'autres organes internes, la production de lipase augmente fortement et une partie importante de l'enzyme pénètre dans le sang.

C'est par le niveau de lipase pancréatique dans le sérum sanguin que les médecins peuvent diagnostiquer non seulement les maladies du pancréas lui-même, mais également d'autres affections graves.

Norme, diminution et augmentation de la lipase dans le sang

Chez les enfants et adolescents de moins de 18 ans, le taux de lipase dans le sang (on parle de sa forme pancréatique) est de 0 à 125-130 unités/ml. Chez les adultes, tant chez les femmes que chez les hommes, la teneur en cette enzyme dans la plage de 0 à 190 unités / ml est considérée comme normale.

Si la norme de lipase est dépassée, cela peut signifier la présence de maladies telles que:

• Pacréatite;
• Kystes et tumeurs du pancréas (y compris malignes);
• Péritonite;
• Ulcère de l'estomac;
• Obstruction intestinale;
• Strangulation ou infarctus de l'intestin;
• insuffisance rénale;
• cancer du sein;
• Maladies chroniques de la vésicule biliaire et des voies biliaires, par exemple, cholécystite chronique ;
• colique biliaire, cholestase intrahépatique;
• Les maladies métaboliques telles que l'obésité, la goutte, Diabète;
• Parotidite entraînant des dommages au pancréas.

Parfois, le niveau de lipase dans le sang augmente de manière significative avec de graves lésions des tissus mous., par exemple, avec perforation (rupture) d'organes creux internes, muscles, avec fractures osseuses.

L'excès le plus dramatique de la norme de la lipase se produit lorsque attaques aiguës pancréatite - 10-50 fois. Des cas ont été enregistrés lorsque les tests ont montré une augmentation de la lipase 200 fois la normale. Le niveau de l'enzyme dans le sang atteint son maximum 2 à 6 heures après le début de l'attaque et après 12 à 30 heures, il commence à diminuer progressivement.

Dans la pancréatite chronique, le degré d'augmentation de la lipase dépend de la nature de l'évolution de la maladie. Généralement le plus haut contenu l'enzyme persiste pendant 3 à 7 jours à compter du début de l'inflammation. Une diminution progressive de la lipase se produit généralement entre les jours 7 et 14. Si, dans la pancréatite chronique, le niveau de l'enzyme a été dépassé de 10 fois, la maladie est alors considérée comme extrêmement grave, surtout si cette situation persiste pendant plusieurs jours.

En règle générale, le niveau de lipase augmente lors de la prise de médicaments tels que l'indométhacine, l'héparine, les analgésiques narcotiques, les barbituriques, certains contraceptifs oraux.

Une diminution de la lipase peut également indiquer violations graves dans le travail du corps. Cela peut être l'un des signes des maladies suivantes :

• Diminution de la fonction pancréatique ;
• Maladie oncologique de tout organe (à l'exception du pancréas lui-même);
• fibrose kystique ( maladie génétique, se développant à la suite de dommages aux glandes de sécrétion externe);
• Hyperlipidémie héréditaire ( contenu accru lipides sanguins).

Souvent, une diminution de la lipase indique que la pancréatite aiguë est déjà passée à une forme chronique.

Tests de lipase

Le niveau de lipase dans le sang est déterminé à l'aide de tests. Une référence est émise si une personne est tourmentée par des douleurs de "ceinture", il existe des maladies du pancréas, du foie et des voies biliaires, insuffisance rénale, ulcère gastrique, obstruction intestin grêle, alcoolisme. L'analyse de la lipase est également obligatoire pour ceux qui ont subi une transplantation d'organe.

Un test sanguin pour la lipase est effectué par deux méthodes: enzymatique et biochimique. Le premier est utilisé plus souvent, car il vous permet d'obtenir des résultats plus rapidement.

S'il existe un certain nombre de signes objectifs indiquant une maladie telle qu'une pancréatite, alors pour la stadification diagnostic précis, en plus de détecter le niveau de lipase, ils effectuent également des tests de teneur en amylase.

Le sang pour la lipase est prélevé dans une veine, le matin, à jeun. Pour que l'analyse donne une image objective, 12 heures avant la livraison, il est nécessaire de refuser les aliments gras.

Les aliments complexes qui pénètrent dans notre corps ne peuvent être acceptés système digestif dans forme pure. Tout d'abord, il doit être divisé en composants plus petits. Des enzymes y sont impliquées : amylase, lipase, protéase, qui naturellement produit par les tissus. Si leur production n'est pas suffisante, le médecin peut prescrire réception supplémentaire cours d'enzymes. Par le niveau d'enzymes naturelles dans le sang, il est parfois possible de faire une évaluation préliminaire de certains organes, par exemple le pancréas.

Si la lipase est élevée dans le sang, les causes peuvent se cacher dans des maladies divers degrés lourdeur dans le corps. Mais avant d'énumérer les causes d'une augmentation ou d'une diminution de la lipase sous une forme diagnostique, il convient d'analyser de quoi il s'agit en général, quelles sont les fonctions et les normes de la lipase chez l'homme.

Qu'est-ce que la lipase ?

ce enzyme digestive appartenant à la classe des hydrolases. Probablement, une telle définition ne vous a pas expliqué grand-chose. Pour faire simple, la lipase est un composé protéique qui est produit dans plusieurs zones de notre corps afin de jouer un rôle dans un certain nombre de processus, notamment :

• Décomposition et fractionnement des graisses. C'est leur fonction principale;
• Participation à l'obtention d'énergie par le corps;
• Participation à l'absorption de certaines vitamines et acides gras ;

D'où vient la lipase ?

Selon les tissus dans lesquels la lipase est produite, sa fonction diffère légèrement, bien que son rôle principal - la dégradation des graisses - reste inchangé. La lipase est produite :

1. Pancréas

C'est ce qu'on appelle la lipase pancréatique, on la trouve normalement dans le sang le plus grand nombre par rapport aux autres types.

1. Lumière;
2. cavité buccale bébés.

Dans ce cas, on parle de lipase linguale, son rôle principal est d'aider à décomposer les graisses qui accompagnent le lait maternel.

1. Foie;

Une telle lipase régule le niveau de lipides dans le plasma, et sans elle, l'assimilation de certains composés (par exemple, les chylomicrons) est impossible.

1. Intestins;
2. estomac

Ici, la lipase stimule en outre la destruction de la tributyrine d'huile pour produire des substances plus digestibles.

On pense que la lipase pancréatique est de la plus haute importance. Selon son niveau, on peut supposer la présence d'une pancréatite, sa forme et ses complications.

Cependant, en se basant uniquement sur la quantité de lipase pancréatique, il est prématuré de tirer une conclusion sur la présence ou l'absence de certaines maladies. Nécessaire examen complet patient. De plus, une analyse de l'amylase (une enzyme qui décompose l'amidon), qui joue également un rôle important dans les maladies du pancréas, peut être prescrite. Des caractéristiques plus détaillées d'une enzyme telle que l'amylase ont été discutées dans notre autre article.

La norme dans le sang

Si nous parlons d'écarts de haut en bas, il existe une valeur numérique de la quantité de lipase prise comme norme.

Jusqu'à 18 ans dans 1 ml de sang, il est permis d'avoir 0 à 130 unités de lipase, pour les personnes âgées, cet intervalle s'étend à 190 unités.

La norme de la lipase dans le sang chez les femmes ne diffère pas de l'indicateur caractéristique des hommes.

Par rapport à l'amylase sanguine, la lipase peut rester normale dans certaines maladies du foie, la grossesse extra-utérine et d'autres. états dangereux, ce qui rend l'analyse de la lipase spécifique.

La lipase est élevée dans le sang

Pour un médecin, il s'agit d'informations diagnostiques précieuses, qui peuvent être utilisées pour suggérer un examen ou un traitement supplémentaire. Les maladies dans lesquelles le niveau de cette enzyme dans le sang augmente peuvent être les suivantes:

• Pancréatite aiguë;
• Cholécystite;
• Maladies endocriniennes;
• cholestase;
• parotidite ;
• crise cardiaque;
• Obésité;
• Oncologie du pancréas;
• Goutte;
• Obstruction intestinale;
• Ulcère de l'estomac ou d'autres tissus;
• Prendre un certain nombre de médicaments;

Il convient également de souligner qu'une augmentation de la lipase sanguine accompagne les blessures et les fractures.

Le développement de la pancréatite ne se produit pas immédiatement, l'activité de la lipase ne peut être détectée que le troisième jour, tandis que les premier et deuxième jours, la lipase est légèrement augmentée. Exister nuances supplémentaires diagnostic des maladies pancréatiques. Par exemple, avec une nécrose pancréatique graisseuse, la lipase sanguine sera normale et avec une pancréatite aiguë, elle augmente plus de trois fois. La pancréatite aiguë se développe rapidement et la lipase commence à augmenter fortement déjà 2 à 5 heures après l'endommagement de la glande.

La lipase est faible dans le sang

Une autre option pour l'écart de la lipase par rapport à la norme est sa diminution. Un faible taux de cette enzyme dans le sang peut indiquer l'un des états suivants:

1. Tumeur cancéreuse n'importe quel endroit autre que le pancréas lui-même.
2. Une mauvaise alimentation avec un excès de cuisine grasse.
3. caractère héréditaire : haut niveau lipides dans le sang.
4. Transition de la pancréatite aiguë à stade chronique.
5. Ablation du pancréas.
6. fibrose kystique.
7. hyperlipidémie héréditaire.

Préparation à l'analyse enzymatique

Avant de donner du sang pour l'analyse de la lipase, il est nécessaire de renoncer quotidiennement aux aliments gras, épicés et trop épicés. L'analyse se fait le matin à jeun.

Aujourd'hui, la méthode enzymatique de détermination de la lipase est courante, mais il existe également une méthode immunochimique. Ils diffèrent par le mécanisme et les exigences pour le personnel médical.

Dans de rares cas, un test de lipase n'est pas réalisé dans les conditions décrites ci-dessus, sans préparation minimale préalable du patient. Ceci est fait si un résultat urgent est nécessaire.

Si vous avez encore des questions sur ce qu'est la lipase dans un test sanguin biochimique, laissez-les dans les commentaires.

La lipase est une enzyme spéciale responsable de la décomposition en composants et du traitement des graisses dans le système digestif humain. La substance est produite par le pancréas, les intestins, le foie et les poumons. De plus, la substance est produite dans la bouche d'un nourrisson - c'est le type lingual. L'enzyme effectue caractéristiques importantes: participe activement au métabolisme énergétique, aide à absorber les vitamines et les acides gras polyinsaturés. La lipase pancréatique, sécrétée par le pancréas, est particulièrement intéressante.

La concentration d'une substance dans le sang d'une personne en bonne santé est presque inchangée. Chez les enfants et les adolescents de la naissance à l'âge de 17 ans, on détermine de 0 à 130 unités de la substance dans 1 ml de sang. Chez un adulte performances normales sont compris entre 0 et 190 unités pour 1 ml. Les indicateurs sont identiques pour les deux sexes. La détermination du taux de lipase est effectuée en fonction des résultats recherche en laboratoire du sang.

La concentration de lipase dans la pancréatite chronique et aiguë diffère de la norme, de sorte qu'une analyse du niveau de cette substance dans le sang est obligatoire pour le rendez-vous dans le diagnostic des maladies du pancréas. Une augmentation du niveau de l'enzyme indique un développement processus inflammatoire dans le pancréas.

Avant de réussir l'analyse, il faut d'abord bien se préparer : pendant environ 12 heures, il faut s'abstenir de manger des aliments gras, poivrés, salés. L'analyse est effectuée à jeun, du sang veineux est prélevé.

Indications aux fins de l'analyse

Les gastro-entérologues auront besoin des résultats d'une étude de la quantité d'enzyme dans le sang pour diagnostiquer les pathologies suivantes :

• Phase aiguë de la pancréatite. Le plus informatif est l'étude du sang, qui a été prélevé trois jours après l'attaque, pendant cette période de pancréatite aiguë, la lipase atteindra la concentration la plus élevée.
• Phase chronique de la pancréatite. L'évolution prolongée de l'inflammation dans le pancréas le prive de la capacité de produire des enzymes, de sorte que les indicateurs de la substance sont mal exprimés.
• Maladie porcine. maladie insidieuse causant des dommages à d'autres organes chez les patients.

Causes des niveaux élevés de lipase

Le niveau de l'indice de lipase pancréatique diffère de la norme vers le haut avec diverses maladies tube digestif. De plus, l'utilisation de certains médicaments (par exemple, les barbituriques, les analgésiques) peut également augmenter le contenu d'une substance dans le corps. stupéfiants). De plus, l'enzyme dans le sang augmente après avoir reçu blessures graves os tubulaire.

Maladies dont le taux augmente

La lipase pancréatique se développe dans les situations suivantes :

• pancréatite en phase aiguë;
• forme chronique de pancréatite;
• kyste pancréatique;
• infarctus intestinal;
• obstruction intestinale;
• péritonite;
• diabète sucré de tout type;
• obésité;
• cholestase intrahépatique;
• perforation des organes génitaux.

Il est nécessaire de prendre en compte les caractéristiques de l'indicateur de la lipase pancréatique. Le premier jour d'exacerbation de la pancréatite, la concentration de la substance augmente légèrement, l'augmentation maximale est notée après trois jours. Si l'inflammation du pancréas a conduit à l'apparition d'un œdème, alors le niveau ne dépasse pas la plage normale, avec une nécrose pancréatique hémorragique, la concentration de l'enzyme sera triplée ou même plus.

Dans la forme chronique de la maladie, l'enzyme augmente d'abord légèrement, puis revient à la normale.

Causes de faibles niveaux de lipase

Cause niveau réduit la lipase est généralement la présence d'un cancer, mais pas dans le pancréas. De plus, la concentration d'une substance diminue avec alimentation déséquilibrée lorsque le menu se compose principalement de matières grasses. Il y a aussi une diminution de pathologie héréditaire- hyperlipidémie, lorsque des niveaux élevés de lipides sont déterminés dans le corps. Le contenu de la lipase pancréatique dans le sang arrive diminuer si la pancréatite aiguë devient chronique.

Il faut comprendre que ce n'est que sur la base d'un test sanguin qu'il est impossible de poser un diagnostic fiable, de sorte que le médecin prescrit généralement méthodes supplémentaires rechercher.