8.7.1. Dans le contenu cellulaire, les enzymes ne sont pas distribuées de manière chaotique, mais de manière strictement ordonnée. La cellule est divisée en compartiments ou compartiments(Figure 8.18). Dans chacun d'eux, des processus biochimiques strictement définis sont effectués et les enzymes ou complexes multienzymatiques correspondants sont concentrés. Voici quelques exemples typiques.

Graphique 8.18. Distribution intracellulaire des enzymes de diverses voies métaboliques.

Diverses enzymes hydrolytiques sont concentrées principalement dans les lysosomes. Ici se déroulent les processus de décomposition des composés organiques complexes en leurs composants structurels.

Les mitochondries contiennent des systèmes complexes d'enzymes redox.

Les enzymes activant les acides aminés sont distribuées dans le hyaloplasme, mais elles sont également présentes dans le noyau. L'hyaloplasme contient de nombreux métabolons de la glycolyse, structurellement combinés avec ceux du cycle des pentoses phosphates, qui assurent l'interconnexion des voies dichotomiques et apotomiques de dégradation des glucides.

Dans le même temps, les enzymes qui accélèrent le transfert des résidus d'acides aminés vers l'extrémité croissante de la chaîne polypeptidique et catalysent certaines autres réactions au cours de la biosynthèse des protéines sont concentrées dans l'appareil ribosomal de la cellule.

Le noyau cellulaire contient principalement des nucléotidyl transférases, qui accélèrent la réaction de transfert de résidus nucléotidiques lors de la formation des acides nucléiques.

8.7.2. La distribution des enzymes parmi les organites subcellulaires est étudiée après fractionnement préliminaire des homogénats cellulaires par centrifugation à grande vitesse, déterminant la teneur en enzymes dans chaque fraction.

La localisation de cette enzyme dans un tissu ou une cellule peut souvent être déterminée in situ par des méthodes histochimiques (« histoenzymologie »). Pour ce faire, de fines coupes (de 2 à 10 μm) de tissu congelé sont traitées avec une solution du substrat dont cette enzyme est spécifique. Aux endroits où se trouve l'enzyme, se forme le produit de la réaction catalysée par cette enzyme. Si le produit est coloré et insoluble, il reste sur le site de formation et permet de localiser l'enzyme. L'histoenzymologie fournit une image visuelle et, dans une certaine mesure, physiologique de la distribution des enzymes.

Les systèmes enzymatiques d'enzymes, concentrés dans les structures intracellulaires, sont finement coordonnés les uns avec les autres. L'interconnexion des réactions qu'ils catalysent assure l'activité vitale des cellules, des organes, des tissus et de l'organisme dans son ensemble.

En étudiant l'activité de diverses enzymes dans les tissus d'un corps sain, on peut obtenir une image de leur répartition. Il s'avère que certaines enzymes sont largement distribuées dans de nombreux tissus, mais à des concentrations différentes, tandis que d'autres sont très actives dans les extraits obtenus à partir d'un ou de quelques tissus et sont pratiquement absentes dans les autres tissus de l'organisme.

Graphique 8.19. Activité relative de certaines enzymes dans les tissus humains, exprimée en pourcentage de l'activité dans le tissu avec la concentration maximale d'une enzyme donnée (Moss et Butterworth, 1978).

8.7.3. Le concept d'enzymopathies. En 1908, le médecin anglais Archibald Garrod a suggéré que la cause d'un certain nombre de maladies pourrait être l'absence d'une des enzymes clés impliquées dans le métabolisme. Il a introduit le concept d'« erreurs innées du métabolisme » (anomalie métabolique congénitale). Cette théorie a ensuite été confirmée par de nouvelles données obtenues dans le domaine de la biologie moléculaire et de la biochimie pathologique.

Les informations sur la séquence d'acides aminés dans la chaîne polypeptidique d'une protéine sont enregistrées dans la section correspondante de la molécule d'ADN sous la forme d'une séquence de fragments trinucléotidiques - triplets ou codons. Chaque triplet code pour un acide aminé spécifique. Cette correspondance s'appelle le code génétique. De plus, certains acides aminés peuvent être codés à l’aide de plusieurs codons. Il existe également des codons spéciaux qui sont des signaux pour le début et la fin de la synthèse d'une chaîne polypeptidique. Le code génétique est désormais entièrement déchiffré. Il est universel pour tous les types d’organismes vivants.

La mise en œuvre des informations contenues dans une molécule d'ADN comprend plusieurs étapes. Premièrement, l’ARN messager (ARNm) est synthétisé dans le noyau cellulaire au cours du processus de transcription et pénètre dans le cytoplasme. À son tour, l’ARNm sert de modèle pour la traduction – la synthèse de chaînes polypeptidiques sur les ribosomes. Ainsi, la nature des maladies moléculaires est déterminée par une violation de la structure et de la fonction des acides nucléiques et des protéines qu'ils contrôlent.

8.7.4. Étant donné que les informations sur la structure de toutes les protéines d'une cellule sont contenues dans la séquence nucléotidique de l'ADN et que chaque acide aminé est défini par un triplet de nucléotides, la modification de la structure primaire de l'ADN peut finalement avoir un effet profond sur la protéine en cours de synthèse. De tels changements se produisent en raison d'erreurs de réplication de l'ADN, lorsqu'une base azotée est remplacée par une autre, ou à la suite d'une radiation ou d'une modification chimique. Tous les défauts héréditaires survenant de cette manière sont appelés mutation. Ils peuvent conduire à une lecture incorrecte du code et à la suppression (perte) d'un acide aminé clé, au remplacement d'un acide aminé par un autre, à l'arrêt prématuré de la synthèse protéique ou à l'ajout de séquences d'acides aminés. Compte tenu de la dépendance de l'emballage spatial d'une protéine à la séquence linéaire d'acides aminés qu'elle contient, on peut supposer que de tels défauts peuvent modifier la structure de la protéine, et donc sa fonction. Cependant, de nombreuses mutations ne sont détectées qu’in vitro et n’ont pas d’effet délétère sur la fonction des protéines. Ainsi, le point clé est de localiser les changements dans la structure primaire. Si la position de l'acide aminé remplacé s'avère critique pour la formation de la structure tertiaire et la formation du centre catalytique de l'enzyme, alors la mutation est grave et peut se manifester par une maladie.

Les conséquences d’un déficit d’une enzyme dans une chaîne de réactions métaboliques peuvent se manifester de différentes manières. Supposons que la transformation du composé UN dans la connexion B catalyse une enzyme E et cette connexion C se produit sur un chemin de transformation alternatif (Figure 8.20) :

Graphique 8.20. Schéma de voies alternatives de transformations biochimiques.

Les conséquences d’un déficit enzymatique peuvent être les suivantes :

1. insuffisance du produit de réaction enzymatique ( B). A titre d'exemple, on peut citer une diminution de la glycémie dans certaines formes de glycogénose ;
2. accumulation de matière ( UN), dont la conversion est catalysée par une enzyme (par exemple, l'acide homogentisique dans l'alcaptonurie). Dans de nombreuses maladies de surcharge lysosomale, les substances qui sont normalement hydrolysées dans les lysosomes s'y accumulent en raison d'un déficit de l'une des enzymes ;
3. déviation vers une voie alternative avec formation de certains composés biologiquement actifs ( C). Ce groupe de phénomènes comprend l'excrétion urinaire des acides phénylpyruvique et phényllactique, formés dans le corps des patients atteints de phénylcétonurie à la suite de l'activation des voies auxiliaires de dégradation de la phénylalanine.

Si la transformation métabolique dans son ensemble est régulée par la rétroaction du produit final, alors les effets de ces deux derniers types d’anomalies seront plus significatifs. Par exemple, dans les porphyries (troubles congénitaux de la synthèse de l'hème), l'effet inhibiteur de l'hème sur les réactions de synthèse initiales est éliminé, ce qui conduit à la formation de quantités excessives de produits intermédiaires de la voie métabolique, qui ont un effet toxique sur les cellules de la peau et le système nerveux.

Les facteurs environnementaux peuvent accroître, voire déterminer complètement, les manifestations cliniques de certaines erreurs innées du métabolisme. Par exemple, de nombreux patients présentant un déficit en glucose-6-phosphate déshydrogénase ne développent la maladie qu'après avoir pris des médicaments tels que la primaquine. En l’absence de contact avec des drogues, ces personnes semblent en bonne santé.

8.7.5. Le déficit enzymatique est généralement jugé indirectement par une augmentation de la concentration de la substance mère, qui subit normalement des transformations sous l'action de cette enzyme (par exemple, la phénylalanine dans la phénylcétonurie). La détermination directe de l'activité de ces enzymes est effectuée uniquement dans des centres spécialisés, mais, si possible, le diagnostic doit être confirmé par cette méthode. Le diagnostic prénatal (anténatal) de certaines erreurs innées du métabolisme est possible en examinant les cellules du liquide amniotique obtenues aux premiers stades de la grossesse et cultivées in vitro.

Certaines erreurs innées du métabolisme peuvent être traitées en introduisant le métabolite manquant dans l'organisme ou en limitant l'entrée dans le tractus gastro-intestinal de précurseurs de processus métaboliques altérés. Parfois, les produits accumulés peuvent être éliminés (par exemple, le fer dans l'hémochromatose).

Enzymes, ou enzymes(de lat. Fermentum- starter) - généralement des molécules de protéines ou des molécules d'ARN (ribozymes) ou leurs complexes qui accélèrent (catalysent) les réactions chimiques dans les systèmes vivants. Les réactifs d'une réaction catalysée par des enzymes sont appelés substrats, et les substances résultantes sont appelées produits. Les enzymes sont spécifiques du substrat (l'ATPase catalyse la dégradation uniquement de l'ATP et la phosphorylase kinase phosphoryle uniquement la phosphorylase).

L'activité enzymatique peut être régulée par des activateurs et des inhibiteurs (les activateurs augmentent, les inhibiteurs diminuent).

Les enzymes protéiques sont synthétisées dans les ribosomes et l'ARN est synthétisé dans le noyau.

Les termes « enzyme » et « enzyme » ont longtemps été utilisés comme synonymes (le premier principalement dans la littérature scientifique russe et allemande, le second en anglais et en français).

La science des enzymes s'appelle enzymologie, et non enzymologie (afin de ne pas mélanger les racines des mots latins et grecs).

Histoire de l'étude

Terme enzyme proposé au XVIIe siècle par le chimiste van Helmont à propos des mécanismes de la digestion.

En con. XVIIIe - début XIXème siècles On savait déjà que la viande est digérée par le suc gastrique et que l'amidon se transforme en sucre sous l'influence de la salive. Cependant, le mécanisme de ces phénomènes était inconnu.

Dans le 19ème siècle Louis Pasteur, étudiant la conversion des glucides en alcool éthylique sous l'action de la levure, est arrivé à la conclusion que ce processus (fermentation) est catalysé par une certaine force vitale située dans les cellules de levure.

Il y a plus de cent ans enzyme Et enzyme reflétaient différents points de vue dans la dispute théorique L. Pasteras d'une part, et M. BertloiY. Liebig - d'autre part, sur la nature de la fermentation alcoolique. En fait enzymes(de lat. fermentum- levain) étaient appelés « enzymes organisées » (c'est-à-dire les micro-organismes vivants eux-mêmes), et le terme enzyme(du grec ἐν- - in- et ζύμη - levure, levain) proposé en 1876 par V. Kuehne pour les « enzymes non organisées » sécrétées par les cellules, par exemple dans l'estomac (pepsine) ou les intestins (trypsine, amylase). Deux ans après la mort de L. Pasteur en 1897, E. Buchner a publié l'ouvrage «Fermentation alcoolique sans cellules de levure», dans lequel il a montré expérimentalement que le jus de levure acellulaire effectue la fermentation alcoolique de la même manière que les cellules de levure non détruites. En 1907, il reçut le prix Nobel pour ces travaux. La première enzyme cristalline hautement purifiée (uréase) a été isolée en 1926 par J. Sumner. Au cours des 10 années suivantes, plusieurs autres enzymes ont été isolées et la nature protéique des enzymes a finalement été prouvée.

L'activité catalytique de l'ARN a été découverte pour la première fois dans les années 1980 dans les pré-ARNr par Thomas Check, qui a étudié l'épissage de l'ARN cilié. Tetrahymena thermophila. Le ribozyme s’est avéré être une section de la molécule pré-ARNr de Tetrahymena codée par l’intron du gène d’ADNr extrachromosomique ; cette région a effectué un auto-épissage, c'est-à-dire qu'elle s'est découpée pendant la maturation de l'ARNr.

Fonctions des enzymes

Les enzymes sont présentes dans toutes les cellules vivantes et contribuent à transformer certaines substances (substrats) en d'autres (produits). Les enzymes agissent comme catalyseurs dans presque toutes les réactions biochimiques se produisant dans les organismes vivants. En 2013, plus de 5 000 enzymes différentes avaient été décrites. Ils jouent un rôle essentiel dans tous les processus vitaux, dirigeant et régulant le métabolisme du corps.

Comme tous les catalyseurs, les enzymes accélèrent les réactions directes et inverses, réduisant ainsi l'énergie d'activation du processus. L'équilibre chimique ne se déplace ni dans le sens direct ni dans le sens inverse. Une caractéristique distinctive des enzymes par rapport aux catalyseurs non protéiques est leur haute spécificité : la constante de liaison de certains substrats aux protéines peut atteindre 10 à 10 mol/l ou moins. Chaque molécule d’enzyme est capable d’effectuer de plusieurs milliers à plusieurs millions « d’opérations » par seconde.

Par exemple, une molécule de l'enzyme rénine, contenue dans la muqueuse gastrique d'un veau, fait cailler environ 10 6 molécules de caséinogène du lait en 10 minutes à une température de 37 °C.

De plus, l'efficacité des enzymes est bien supérieure à l'efficacité des catalyseurs non protéiques - les enzymes accélèrent les réactions des millions et des milliards de fois, les catalyseurs non protéiques - des centaines et des milliers de fois. Voir aussi Enzyme catalytiquement parfaite

Classification des enzymes

En fonction du type de réactions qu'elles catalysent, les enzymes sont divisées en 6 classes selon la classification hiérarchique des enzymes, classification proposée par l'Union internationale de biochimie et de biologie moléculaire. Chaque classe contient des sous-classes, de sorte que l'enzyme est décrite par un ensemble de quatre nombres séparés par des points. Par exemple, Pepsi porte le nom EC 3.4.23.1. Le premier chiffre décrit grossièrement le mécanisme de la réaction catalysée par l’enzyme :

CF1 : Oxydoréductases, catalysant l'oxydation ou la réduction. Exemple : catalase, alcool déshydrogénase.

CF2 : Transferts, catalysant le transfert de groupes chimiques d'une molécule de substrat à une autre. Parmi les transférases, on distingue particulièrement les kinases qui transfèrent un groupe phosphate, généralement à partir d'une molécule d'ATP.

CF3 : Hydrolases, catalysant les liaisons hydrolyzchimiques. Exemple : estérases, pepsine, trypsine, amylase, lipoprotéine lipase.

CF4 : Lyases, catalysant la rupture des liaisons chimiques sans hydrolyse avec formation d'une double liaison dans l'un des produits.

CF5 : Isomérases, catalysant des changements structurels ou géométriques dans la molécule de substrat.

CF6 : Ligases, catalysant la formation de liaisons chimiques entre les substrats dues à l'hydrolyse de l'ATP. Exemple : ADN polymérase.

Oxyréductases- ce sont des enzymes qui catalysent les réactions d'oxydation et de réduction, c'est-à-dire transfert d'électrons du donneur vers l'accepteur. L'oxydation est l'élimination des atomes d'hydrogène du substrat et la réduction est l'ajout d'atomes d'hydrogène à l'accepteur.

Les oxydoréductases comprennent : les déshydrases, les oxydases, les oxygénases, les hydroxylases, les peroxydases, les catalases. Par exemple, l’enzyme alcool déshydrogénase catalyse la réaction convertissant l’alcool en aldéhyde.

Les oxydoréductases qui transfèrent un atome d'hydrogène ou des électrons directement aux atomes d'oxygène sont appelées déshydrogénases aérobies (oxydases), tandis que les oxydoréductases qui transfèrent un atome d'hydrogène ou des électrons d'un composant de la chaîne respiratoire des enzymes à un autre sont appelées déshydrogénases anaérobies. Une variante courante du processus redox dans les cellules est l'oxydation des atomes d'hydrogène du substrat avec la participation d'oxyréductases. Les oxydoréductases sont des enzymes à deux composants dans lesquelles la même coenzyme peut se lier à différentes apoenzymes. Par exemple, de nombreuses oxydoréductases contiennent du NAD et du NADP comme coenzymes. A la fin de la nombreuse classe des oxiréductases (en position 11), on trouve des enzymes telles que les catalases et les peroxydases. Sur le nombre total de protéines dans les peroxysomes cellulaires, jusqu'à 40 pour cent sont des catalase. La catalase et la peroxydase décomposent le peroxyde d'hydrogène dans les réactions suivantes : H2O2 + H2O2 = O2 + 2H2O H2O2 + HO – R – OH = O=R=O + 2H2O À partir de ces équations, l'analogie et la différence significative entre ces réactions et enzymes deviennent immédiatement clairs. En ce sens, le clivage catalase du peroxyde d’hydrogène est un cas particulier de réaction peroxydase, où le peroxyde d’hydrogène sert à la fois de substrat et d’accepteur dans la première réaction.

Transferts- une classe distincte d'enzymes qui catalysent le transfert de groupes fonctionnels et de résidus moléculaires d'une molécule à une autre. Largement distribués dans les organismes végétaux et animaux, ils participent à la transformation des glucides, des lipides, des acides nucléiques et des acides aminés.

Les réactions catalysées par les transférases ressemblent généralement à ceci :

AX + B ↔ A + BX.

Molécule UN agit ici comme donneur d'un groupe d'atomes ( X), et la molécule B est un accepteur du groupe. Souvent, l'une des coenzymes agit comme donneur dans de telles réactions de transfert. De nombreuses réactions catalysées par les transférases sont réversibles. Les noms systématiques des enzymes de classe sont formés selon le schéma suivant :

"donneur : accepteur + groupe + transférabilité».

Des noms légèrement plus généraux sont également utilisés, lorsque le nom de l'enzyme inclut le nom du donneur ou de l'accepteur du groupe :

"donateur + groupe + transférabilité" ou " accepteur + groupe + transférabilité».

Par exemple, l'aspartate aminotransférase catalyse le transfert du groupe amine de la molécule d'acide glutamique, la catéchol-O-méthyltransférase transfère le groupe méthyle de la S-adénosylméthionine au cycle benzénique de diverses catécholamines et l'ahistone acétyltransférase transfère le groupe acétyle de l'acétyl-coenzyme. A à l'histone en cours d'activation de la transcription.

De plus, les enzymes du sous-groupe 7 des transférases qui transfèrent un résidu d'acide phosphorique en utilisant l'ATP comme donneur du groupe phosphate sont souvent également appelées kinases ; les aminotransférases (sous-groupe 6) sont souvent appelées transaminases

Hydrolases(KF3) sont une classe d'enzymes qui catalysent les liaisons covalentes hydrolytiques. La forme générale d'une réaction catalysée par une hydrolase est la suivante :

A – B + H 2 O → A – OH + B – H

Le nom systématique des hydrolases comprend nom du fissilesubstrat suivi de l'ajout -hydrolase. Cependant, en règle générale, dans un nom trivial, le mot hydrolase est omis et seul le suffixe « -aza » reste.

Les représentants les plus importants

Estérases : nucléase, phosphodiestérase, lipase, phosphatase ;

Glycosidases : amylase, lysozyme, etc. ;

Protéases : trypsine, chymotrypsine, élastase, thrombine, rénine, etc. ;

Anhydride hydrolase d'acide (hélicase, GTPase)

En tant que catalyseurs, les enzymes accélèrent à la fois les réactions directes et inverses. Ainsi, par exemple, les lyases sont capables de catalyser la réaction inverse - l'addition au niveau des doubles liaisons.

Liaisons- une classe distincte d'enzymes qui catalysent les réactions de clivage non hydrolytique et non oxydatif de diverses liaisons chimiques ( CC, CO, CN, CS et autres) du substrat, réactions réversibles de formation et de clivage de doubles liaisons, accompagnées de l'élimination ou de l'ajout de groupes d'atomes à sa place, ainsi que de la formation de structures cycliques.

En général, les noms d'enzymes sont formés selon le schéma " substrat+ lyase. Cependant, le nom prend le plus souvent en compte la sous-classe de l'enzyme. Les lyases diffèrent des autres enzymes en ce que les réactions catalysées impliquent deux substrats dans une direction, mais un seul dans la réaction inverse. Le nom de l'enzyme contient les mots « décarboxylase » et « aldolase » ou « lyase » (pyruvate décarboxylase, oxalate décarboxylase, oxaloacétate décarboxylase, thréonine aldolase, phénylsérine aldolase, isocitrate lyase, alanine lyase, ATP citrate lyase etc.), et pour enzymes qui catalysent les réactions d'extraction d'eau du substrat - « déshydratase » (carbonate déshydratase, citrate déshydratase, sérine déshydratase, etc.). Dans les cas où seule la réaction inverse est détectée, ou si ce sens dans les réactions est plus important, le mot « synthase » est présent dans le nom des enzymes (malate synthase, 2-isopropylmalate synthase, citrate synthase, hydroxyméthylglutaryl-CoA synthase, etc.) .

Exemples : histidine décarboxylase, fumarate hydratase.

Isomérases- des enzymes qui catalysent les transformations structurales des isomères (racémisation ou épimérisation). Les isomérases catalysent des réactions similaires aux suivantes : A → B, où B est un isomère de A.

Le nom de l'enzyme contient le mot " racémase" (alanine racémase, méthionine racémase, hydroxyproline racémase, lactate racémase, etc.), " épimérase" (aldose-1-épimérase, ribulose phosphate-4-épimérase, UDP-glucuronate-4-épimérase, etc.), " isomérase" (ribose phosphate isomérase, xylose isomérase, glucosamine phosphate isomérase, énoyl-CoA isomérase, etc.), " mutase"(phosphoglycérate mutase, méthylaspartate mutase, phosphoglucomutase, etc.).

Ligaza(lat. ligare- réticuler, connecter) - une enzyme qui catalyse la jonction de deux molécules pour former une nouvelle liaison chimique ( ligature). Dans ce cas, il se produit généralement l'élimination (hydrolyse) d'un petit groupe chimique de l'une des molécules.

Les ligases appartiennent à la classe des enzymes EC 6.

En biologie moléculaire, les ligases de la sous-classe 6.5 sont classées en ARN ligases et ADN ligases.

ADN ligases

ADN ligase effectuant la réparation de l'ADN

ADN ligases- des enzymes (EC 6.5.1.1) qui catalysent la réticulation covalente des brins d'ADN en duplex lors de la réplication, de la réparation et de la recombinaison. Ils forment des ponts phosphodiester entre les groupes 5"-phosphoryle et 3"-hydroxyle des désoxynucléotides voisins au niveau des cassures de l'ADN ou entre deux molécules d'ADN. Pour former ces ponts, les ligases utilisent l'énergie de l'hydrolyse de la liaison pyrophosphoryle de l'ATP. L’ADN ligase du bactériophage T4 est l’une des enzymes les plus courantes disponibles dans le commerce.

ADN ligases de mammifères

Chez les mammifères, trois principaux types d'ADN ligases sont classés.

L'ADN ligase I ligature les fragments d'Okazaki lors de la réplication du brin d'ADN en retard et est impliquée dans la réparation par excision.

L'ADN ligase III, en complexe avec la protéine XRCC1, est impliquée dans la réparation par excision et la recombinaison.

L'ADN ligase IV, en complexe avec XRCC4, catalyse l'étape finale de jonction d'extrémités non homologues (NHEJ) des cassures double brin de l'ADN. Également requis pour la recombinaison V(D)J des gènes d’immunoglobuline.

Auparavant, un autre type de ligase était isolé - l'ADN ligase II, qui a ensuite été reconnue comme un artefact de l'isolement des protéines, à savoir le produit de protéolyse de l'ADN ligase III.

Conventions de dénomination des enzymes

Les enzymes sont généralement nommées en fonction du type de réaction qu'elles catalysent, en ajoutant le suffixe -aza au nom du substrat( Par exemple, la lactase est une enzyme impliquée dans la conversion du lactose). Ainsi, différentes enzymes remplissant la même fonction porteront le même nom. De telles enzymes se distinguent par d'autres propriétés, par exemple par un pH optimal (phosphatase alcaline) ou une localisation dans la cellule (ATPase membranaire).

Structure et mécanisme d'action des enzymes

L'activité des enzymes est déterminée par leur structure tridimensionnelle.

Comme toutes les protéines, les enzymes sont synthétisées sous la forme d’une chaîne linéaire d’acides aminés qui se replie d’une manière spécifique. Chaque séquence d'acides aminés se replie d'une manière particulière et la molécule résultante (globule protéique) possède des propriétés uniques. Plusieurs chaînes protéiques peuvent être combinées pour former un complexe protéique. La structure tertiaire des protéines est détruite lorsqu'elle est chauffée ou exposée à certains produits chimiques.

Site actif des enzymes

L'étude du mécanisme d'une réaction chimique catalysée par une enzyme, ainsi que la détermination des produits intermédiaires et finaux aux différentes étapes de la réaction, impliquent une connaissance précise de la géométrie de la structure tertiaire de l'enzyme, de la nature des groupes fonctionnels. de sa molécule, fournissant une spécificité d'action et une activité catalytique élevée sur un substrat donné, ainsi que la nature chimique de la ou des régions de la molécule, une enzyme qui fournit un taux de réaction catalytique élevé. En règle générale, les molécules de substrat impliquées dans les réactions enzymatiques sont de taille relativement petite par rapport aux molécules enzymatiques. Ainsi, lors de la formation de complexes enzyme-substrat, seuls des fragments limités de la séquence d'acides aminés de la chaîne polypeptidique entrent en interaction chimique directe - le « centre actif » - une combinaison unique de résidus d'acides aminés dans la molécule d'enzyme, assurant une interaction directe avec la molécule substrat et participation directe à l’acte de catalyse.

Le centre actif est classiquement divisé en :

centre catalytique - interagissant directement chimiquement avec le substrat ;

centre de liaison (site de contact ou « ancre ») - fournissant une affinité spécifique pour le substrat et la formation du complexe enzyme-substrat.

Pour catalyser une réaction, une enzyme doit se lier à un ou plusieurs substrats. La chaîne protéique de l'enzyme se plie de telle manière qu'un espace, ou dépression, se forme à la surface du globule où les substrats se lient. Cette région est appelée site de liaison au substrat. Il coïncide généralement avec ou est proche du site actif de l'enzyme. Certaines enzymes contiennent également des sites de liaison pour des cofacteurs ou des ions métalliques.

L'enzyme se combine avec le substrat :

nettoie le substrat de la « couche » d’eau

dispose les molécules de substrat en réaction dans l'espace de la manière nécessaire pour que la réaction se produise

prépare les molécules de substrat pour la réaction (par exemple, polarise).

Habituellement, l'enzyme se fixe au substrat par des liaisons ioniques ou hydrogène, rarement par des liaisons covalentes. A la fin de la réaction, son ou ses produits sont séparés de l'enzyme.

En conséquence, l’enzyme réduit l’énergie d’activation de la réaction. En effet, en présence de l'enzyme, la réaction suit un chemin différent (en fait, une réaction différente se produit), par exemple :

En l’absence d’enzyme :

En présence d'une enzyme :

• AF+B = FAV

  AVF = AB+F

où A, B sont des substrats, AB est le produit de la réaction, F est l'enzyme.

Les enzymes ne peuvent pas fournir indépendamment de l’énergie pour les réactions endergoniques (qui nécessitent de l’énergie pour se produire). Par conséquent, les enzymes qui effectuent de telles réactions les couplent à des réactions exergoniques qui libèrent plus d’énergie. Par exemple, les réactions de synthèse de biopolymères sont souvent couplées à des réactions d’hydrolyse de l’ATP.

Les centres actifs de certaines enzymes sont caractérisés par le phénomène de coopérativité.

Spécificité

Les enzymes présentent généralement une spécificité élevée pour leurs substrats (spécificité du substrat). Ceci est obtenu grâce à une complémentarité partielle entre la forme, la distribution de charge et les régions hydrophobes de la molécule de substrat et le site de liaison du substrat sur l'enzyme. Les enzymes présentent également généralement des niveaux élevés de stéréospécificité (formant un seul des stéréoisomères possibles en tant que produit ou utilisant un seul stéréoisomère comme substrat), de régiosélectivité (formant ou rompant une liaison chimique à une seule des positions possibles du substrat) et chimiosélectivité (catalyser une seule réaction chimique parmi plusieurs possibles pour des conditions données). Malgré le niveau global de spécificité élevé, le degré de spécificité du substrat et de la réaction des enzymes peut varier. Par exemple, l'endopeptidase trypsine ne rompt la liaison peptidique après l'arginine ou la lysine que si elles ne sont pas suivies d'une proline, est beaucoup moins spécifique et peut rompre la liaison peptidique suivant de nombreux acides aminés.

En 1890, Emil Fischer a proposé que la spécificité des enzymes soit déterminée par la correspondance exacte entre la forme de l'enzyme et le substrat. Cette hypothèse est appelée le modèle de verrouillage par clé. L'enzyme se combine avec le substrat pour former un complexe enzyme-substrat de courte durée. Cependant, bien que ce modèle explique la grande spécificité des enzymes, il n’explique pas le phénomène de stabilisation de l’état de transition observé en pratique.

Modèle de correspondance induite

En 1958, Daniel Koshland proposa une modification du modèle de serrure à clé. Les enzymes ne sont généralement pas des molécules rigides mais flexibles. Le site actif d'une enzyme peut changer de conformation après s'être lié à un substrat. Les groupes latéraux d'acides aminés du site actif occupent une position qui permet à l'enzyme de remplir sa fonction catalytique. Dans certains cas, la molécule substrat change également de conformation après s’être liée au site actif. Contrairement au modèle key-lock, le modèle d’ajustement induit explique non seulement la spécificité des enzymes, mais également la stabilisation de l’état de transition. Ce modèle est appelé la « main gantée ».

Modifications

De nombreuses enzymes subissent des modifications après la synthèse de la chaîne protéique, sans lesquelles l'enzyme ne présente pas pleinement son activité. De telles modifications sont appelées modifications post-traductionnelles (traitement). L’un des types de modification les plus courants est l’ajout de groupes chimiques aux résidus latéraux de la chaîne polypeptidique. Par exemple, l’ajout d’un résidu d’acide phosphorique est appelé phosphorylation et est catalysé par l’enzyme kinase. De nombreuses enzymes eucaryotes sont glycosylées, c'est-à-dire modifiées par des oligomères de nature glucidique.

Un autre type courant de modification post-traductionnelle est le clivage de la chaîne polypeptidique. Par exemple, la chymotrypsine (une protéase impliquée dans la digestion) est obtenue en clivant une région polypeptidique du chymotrypsinogène. Le chymotrypsinogène est un précurseur inactif de la chymotrypsine et est synthétisé dans le pancréas. La forme inactive est transportée vers l'estomac, où elle est transformée en chymotrypsine. Ce mécanisme est nécessaire pour éviter la division du pancréas et d’autres tissus avant que l’enzyme ne pénètre dans l’estomac. Le précurseur de l'enzyme inactif est également appelé « zymogène ».

Cofacteurs enzymatiques

Certaines enzymes remplissent seules la fonction catalytique, sans aucun composant supplémentaire. Cependant, certaines enzymes nécessitent des composants non protéiques pour effectuer la catalyse. Les cofacteurs peuvent être soit des molécules inorganiques (ions métalliques, amas fer-soufre, etc.) soit organiques (par exemple, flavinyl hem). Les cofacteurs organiques étroitement liés à une enzyme sont également appelés groupes prothétiques. Les cofacteurs organiques pouvant être séparés de l’enzyme sont appelés coenzymes.

Une enzyme qui nécessite la présence d’un cofacteur pour son activité catalytique, mais qui n’y est pas liée, est appelée apo enzyme. Une enzyme apo associée à un cofacteur est appelée holoenzyme. La plupart des cofacteurs sont liés à l'enzyme par des interactions non covalentes mais plutôt fortes. Il existe également des groupes prothétiques qui sont liés de manière covalente à l'enzyme, par exemple le pyrophosphate de thiamine dans la pyruvate déshydrogénase.

Régulation des enzymes

Certaines enzymes ont des sites de liaison de petites molécules et peuvent être des substrats ou des produits de la voie métabolique dans laquelle l'enzyme entre. Ils diminuent ou augmentent l'activité de l'enzyme, ce qui crée la possibilité d'un retour d'information.

Inhibition par le produit final

La voie métabolique est une chaîne de réactions enzymatiques séquentielles. Souvent, le produit final d’une voie métabolique est un inhibiteur d’une enzyme qui accélère la première réaction de cette voie métabolique. S'il y a trop de produit final, il agit comme un inhibiteur pour la toute première enzyme, et s'il y a ensuite trop peu de produit final, alors la première enzyme est à nouveau activée. Ainsi, l'inhibition par le produit final selon le principe du feedback négatif est un moyen important de maintenir l'homéostasie (constance relative des conditions environnementales internes de l'organisme).

Influence des conditions environnementales sur l'activité enzymatique

L'activité des enzymes dépend des conditions dans la cellule ou le corps - pression, acidité de l'environnement, température, concentration de sels dissous (force ionique de la solution), etc.

Plusieurs formes d'enzymes

Les multiples formes d’enzymes peuvent être divisées en deux catégories :

Isoenzymes

Formes plurielles propres (vrai)

Isoenzymes- ce sont des enzymes dont la synthèse est codée par des gènes différents, elles ont des structures primaires différentes et des propriétés différentes, mais elles catalysent la même réaction. Types d'isoenzymes :

Organe - enzymes de glycolyse dans le foie et les muscles.

Cellulaire - malate déshydrogénase cytoplasmique et mitochondriale (les enzymes sont différentes, mais elles catalysent la même réaction).

Hybride - enzymes à structure quaternaire, formées à la suite de la liaison non covalente de sous-unités individuelles (lactate déshydrogénase - 4 sous-unités de 2 types).

Mutant - formé à la suite d'une mutation génétique unique.

Les alloenzymes sont codées par différents allèles du même gène.

Formes réellement plurielles(vrai) sont des enzymes dont la synthèse est codée par le même allèle du même gène, elles ont la même structure primaire et les mêmes propriétés, mais après synthèse sur les ribosomachons elles subissent des modifications et deviennent différentes, bien qu'elles catalysent la même réaction.

Les isoenzymes sont distinctes au niveau génétique et diffèrent de la séquence primaire, et les véritables formes multiples deviennent distinctes au niveau post-traductionnel.

Importance médicale

Le lien entre les enzymes et les maladies métaboliques héréditaires a été établi pour la première fois par A. Garrod dans les années 1910. Garrod a qualifié les maladies associées à des défauts enzymatiques d’« erreurs innées du métabolisme ».

Si une mutation se produit dans le gène codant pour une enzyme particulière, la séquence d’acides aminés de l’enzyme peut changer. De plus, suite à la plupart des mutations, son activité catalytique diminue ou disparaît complètement. Si un organisme reçoit deux de ces gènes mutants (un de chaque parent), la réaction chimique catalysée par cette enzyme cesse de se produire dans le corps. Par exemple, l'apparition des albinos est associée à l'arrêt de la production de l'enzyme tyrosinase, responsable de l'une des étapes de la synthèse du pigment foncé mélanine. La phénylcétonurie est associée à une activité réduite ou absente de l'enzyme phénylalanine- 4-hydroxylase dans le foie.

Actuellement, des centaines de maladies héréditaires associées à des défauts enzymatiques sont connues. Des méthodes ont été développées pour le traitement et la prévention de bon nombre de ces maladies.

Utilisation pratique

Les enzymes sont largement utilisées dans l'économie nationale - alimentation, industries textiles, pharmacologie et médecine. La plupart des médicaments affectent le déroulement des processus enzymatiques dans le corps, déclenchant ou arrêtant certaines réactions.

Le champ d’application des enzymes dans la recherche scientifique et en médecine est encore plus large.

Le corps de tout être vivant est constitué d’un grand nombre de cellules. Ils sont constitués de corps structurels entre lesquels se produisent diverses réactions biochimiques. Chaque réaction chimique est contrôlée par des composants importants. Enzymes : leurs fonctions, classification et rôle dans l'organisme.

Il y en a un grand nombre dans l'organisme et chacun est occupé à ses propres affaires : certains d'entre eux rompent les liaisons dans les composés organiques, tandis que d'autres, au contraire, les forment, accélérant la synthèse de nouvelles substances.

Certains peuvent influencer les molécules en modifiant leur structure, tandis que d'autres jouent un rôle protecteur en détruisant les structures étrangères entrées dans l'organisme. Certains remplissent simplement des fonctions de transport, mais ne sont pas moins importants que d’autres pour l’organisme.

Le rôle des enzymes dans le corps humain

Ce que c'est. Les enzymes du corps sont représentées par des molécules de protéines ou des molécules d’ARN qui accélèrent la progression de toute réaction chimique. Ses fonctions principales sont la dégradation ainsi que la formation de substances complètement nouvelles et vitales. On les appelle aussi enzymes, le mot vient du latin « fermentum", que signifie le levain ? Et il y en a plus de 4 000 000 ou biocatalyseurs.

Il n’existe pas dans la nature de catalyseurs plus puissants capables d’accélérer considérablement le processus de la vie. Grâce à eux, les réactions dans les cellules se déroulent des milliards de fois plus rapidement et plus activement.

C'est intéressant ça... Une seule molécule microscopique de l'enzyme catalase détruit miraculeusement, en une seconde seulement, les liaisons de 10 000 molécules de peroxyde d'hydrogène, qui se forment lors des réactions oxydatives du corps, et les transforme en eau et en oxygène.

Ils peuvent contrôler tous les processus nécessaires de dégradation, de respiration, de circulation sanguine, de synthèse et de métabolisme, ainsi que de reproduction. Sans leur participation, la contraction musculaire et la transmission de l'influx nerveux sont impossibles. Même l'absence de l'une des milliers d'enzymes peut avoir de graves conséquences.

J'ai aimé une comparaison que j'ai trouvée sur l'un des forums discutant de cette question. Parce que, sans fermentum pas une seule réaction chimique dans le corps, pas un seul processus associé au métabolisme ou à l’information génétique n’est contourné. L'un des interlocuteurs compare avec des ouvriers, sans lesquels vous ne pouvez pas vous passer si vous voulez construire votre maison.

Tout élément d’un organisme vivant possède son propre ensemble de biocatalyseurs très complexes et très intéressants. Au moment de l'exclusion complète ou de la réduction significative de l'un d'entre eux, de forts changements peuvent se produire dans le corps humain pouvant conduire à l'une ou l'autre pathologie.

Où sont-ils situés

La majeure partie d'entre eux est associée à certains organites cellulaires, où ils manifestent leurs fonctions. Dans les noyaux des cellules se trouvent des enzymes responsables de la synthèse de l'ADN et de la construction de l'ARN (par transcription de l'ADN), dans les mitochondries se trouvent des biocatalyseurs chargés de reconstituer l'énergie, et ceux qui contribuent à la rupture des liaisons entre les acides aminés formant les protéines. ou les acides nucléiques « vivent » dans les lysosomes.

Quelles conditions sont favorables aux biocatalyseurs ?

Fondamentalement, les réactions avec leur participation se produisent dans un environnement légèrement alcalin, légèrement acide ou neutre. Mais néanmoins, pour chaque molécule, il existe des différences dans les valeurs de pH de l'environnement.

Les indicateurs de température pour tous les animaux à sang chaud et les humains sont les plus favorables à des valeurs comprises entre 37 et 40 degrés.

Mais chez les plantes, même pendant le repos hivernal, à des températures inférieures à 0 degré, l'activité des biocatalyseurs ne s'arrête pas.

Mais des températures supérieures à 70 degrés leur sont préjudiciables, car de par leur structure, ce sont des molécules protéiques et à ce niveau elles se dénaturent (se détruisent).

Classification

Il existe 2 groupes d'enzymes connus, compte tenu de la forme de leur structure :

1. Simple, ayant une nature protéique. Ils sont produits indépendamment par l’organisme.
2. Complexe, ayant une base non protéique et des composants protéiques. Les molécules non protéiques comprennent des substances qui n'ont pas la capacité d'être synthétisées dans un organisme vivant et qui y pénètrent donc avec les produits consommés. On les appelle généralement coenzymes. Ces substances comprennent : toutes les vitamines B, C et un certain nombre de microéléments.

Division par fonctionnalité. Par exemple, digestif, responsable de tous les processus de dégradation des nutriments. Ces molécules se trouvent principalement dans la salive, ainsi que dans toutes les muqueuses de l’estomac et du pancréas.

Par type de réactions catalysées, en médecine il y a :

• l'amylase, qui favorise la dégradation du sucre complexe en sucre simple (l'enzyme peut ensuite participer activement à tous les processus de la vie) ;
• la lipase, qui participe activement à l'hydrolyse des acides gras et aide à décomposer les graisses en composants qui seront ensuite facilement absorbés par l'organisme ;
• une protéase qui favorise la dégradation des protéines en acides aminés.

Il existe également des effets métaboliques. Ils participent assez activement aux réactions redox, ainsi qu'à la synthèse des protéines.

Enzymes protectrices , participant activement à la protection de l’ensemble du corps. Ils sont capables d'empêcher l'émergence de bactéries et de virus nocifs et, s'ils pénètrent, ils sont capables de fournir une résistance digne de ce nom.

L'enzyme la plus importante de ce groupe est le lysozyme, qui favorise la dégradation complète de l'enveloppe de la bactérie pathogène, après quoi un grand nombre de réactions immunitaires sont activées, ce qui peut, à son tour, protéger l'organisme contre d'éventuels processus inflammatoires.

Par fonctions exercées :

Les fonctions de chacun sont différentes. Chacun d’eux n’effectue (catalyse) qu’un seul processus biochimique. Selon les types de réactions catalysées, les enzymes sont divisées en plusieurs classes :

1. Oxydoréductases. Ce groupe participe activement à toutes les réactions redox. Au cours des réactions, les enzymes contribuent au transfert d’électrons et d’hydrogène et catalysent les processus oxydatifs. Ceux-ci incluent : déshydrogénase, peroxydase, oxydase),
2. Transferts. Ils sont extrêmement responsables du transfert de tous les groupes atomiques, carboxyle, amino, sulfoformyle et phosphoryle, et contribuent également à la dégradation et à la synthèse des protéines.
3. Hydrolases. Favorise la rupture des liaisons inutiles et aide les molécules d’eau à s’intégrer dans la composition globale du corps. Représentants connus de ce groupe : uréase, phosphatase, astérase, amylase, lipase, glycosidase),
4. Isomérases. Ce sont des sortes de convertisseurs de toutes sortes de substances présentes dans le corps.
5. Lyases. Ils participent activement aux réactions qui contribuent à la formation de substances métaboliques et d'eau (en éliminant CO2, H2O, NH3) de la substance de départ. Ceux-ci incluent : la lyase, la décaminase, la décarboxylase, la déshydratase,
6. Ligases. Favoriser la transformation de substances complexes en substances simples. Ils participent activement à la synthèse des protéines, des glucides et des acides gras.

Une carence en biocatalyseurs est-elle dangereuse pour la santé ?

La carence enzymatique selon son origine est divisée en 2 types - congénitale et acquise. Dans le premier cas, une telle maladie peut se développer activement au niveau génétique ou dans le contexte de troubles ou d'affections du pancréas. Dans le même temps, n'importe quel traitement peut être proposé, tout dépend de la cause exacte de la maladie.

Le déficit congénital en enzymes, ainsi que leur excès, entraînent le développement de maladies, voire la mort. Il existe plusieurs maladies et elles sont regroupées dans un groupe appelé enzymopathies.

• Lorsque la synthèse du catalyseur responsable de la conversion du galactose en glucose est perturbée, une maladie héréditaire survient chez les enfants - la galactosémie.
• Avec la phénylcétonurie, l’activité mentale est altérée en raison de l’incapacité du corps à synthétiser l’enzyme impliquée dans la conversion de la phénylalanine en tyrosine.

Par conséquent, sur la base de l'activité de ces substances dans l'urine, le sang, le liquide séminal ou le liquide céphalo-rachidien, l'un ou l'autre diagnostic peut être établi. Pour ce faire, des tests sont effectués sur les enzymes, qui permettent d'identifier des maladies à un stade précoce de leur développement, par exemple la pancréatite et la néphrite, l'hépatite virale et l'infarctus du myocarde.

Causes du déficit enzymatique chez les enfants

Quant au degré acquis de développement de la maladie chez l'enfant, la maladie survient à la suite de certaines pathologies passées :

• certaines maladies pancréatiques ;
• toutes sortes de maladies infectieuses ;
• toute maladie grave ;
• perturbation de la flore intestinale;
• intoxication due à l'usage excessif de certains médicaments ;
• se trouver dans une situation environnementale plutôt défavorable ;
• avec épuisement du corps, causé par un manque de protéines et de vitamines bénéfiques.

Les principales raisons de la présence d'une carence chez les enfants de moins d'un an sont l'infection de tout le corps et une mauvaise alimentation. Bien entendu, d’autres facteurs peuvent provoquer ce type de violation.

En tant que maladie distincte, le manque de biocatalyseurs affecte négativement tous les processus digestifs. Toute manifestation de la maladie affecte le bien-être de l’enfant et la nature de ses selles.

Les symptômes sont :

• présence de selles liquides ;
• une diminution significative de l’appétit du bébé ;
• sensation de nausée et même de vomissements ;
• l'enfant commence à perdre du poids brusquement et sans raison ;
• le développement physique est ralenti ;
• Des ballonnements abdominaux peuvent apparaître, ainsi que certaines sensations douloureuses qui peuvent être provoquées par les processus de pourriture des aliments.

Le fait qu’un bébé commence à développer une maladie peut être facilement reconnu par son apparence. Il devient très léthargique, n'a plus d'appétit et le processus de vidange se produit plus de 8 fois par jour. Cette symptomatologie est très similaire à une infection intestinale, mais un gastro-entérologue est capable de reconnaître la maladie sur la base des résultats d'une analyse des selles.

Une quantité insuffisante d'enzymes dans le corps a un effet négatif sur toutes les caractéristiques existantes des selles. Dans ce cas, les symptômes sont clairement exprimés par des selles mousseuses, qui ont une odeur aigre plutôt désagréable et sont excrétées sous une forme très liquide.

Ce changement dans les selles indique qu'une grande quantité de glucides prédomine dans le corps. Une carence en biocatalyseurs peut se manifester par divers problèmes digestifs. Des selles constamment molles, une léthargie et des ballonnements inexpliqués sont les principaux symptômes de la présence d'une pathologie.

Mesures d'exécution

Lorsqu'un enfant reçoit un diagnostic d'une telle maladie, les spécialistes prescrivent souvent un régime spécial. À ce stade, il est nécessaire d’exclure complètement les aliments contenant du gluten de l’alimentation du bébé. Les médecins recommandent de manger de la purée de pommes de terre, des céréales de riz ainsi que des légumes et des fruits frais.
Si la maladie de l’enfant est héréditaire, on lui prescrit un régime alimentaire à vie. De plus, vous devrez constamment utiliser des médicaments qui contribuent à un fonctionnement normal.

Où les enzymes sont-elles utilisées par les humains ?

Les biocatalyseurs, en tant que molécules protéiques actives qui facilitent la transformation d'une substance en une autre, sont largement utilisés par les humains en raison de leur capacité à préserver leurs propriétés et leurs fonctions en dehors du corps.

• L'enzyme protéolytique de la papaye, isolée du jus du fruit du même nom, est utilisée pour produire de la bière et attendrir la viande ;
• la pepsine est utilisée pour produire des bouillies instantanées ;
• trypsine - pour la production d'aliments pour enfants;
• la présure, obtenue à partir de l'estomac des veaux, est utilisée dans la fabrication du fromage.

La catalase est utilisée pour la dégradation dans les industries du caoutchouc et de l'alimentation.

Et la pectidase et la cellulose, qui décomposent les chaînes polysaccharidiques, sont utilisées pour clarifier les jus de fruits.

Ils sont largement utilisés en pharmacologie pour la production de médicaments.

• Vous apprendrez les bienfaits des aliments fermentés et comment les préparer à la maison grâce à l'article :

Ainsi, les enzymes ou biocatalyseurs sont des protéines actives sans lesquelles la vie humaine est impossible. Comprenant leurs fonctions, il ne faut pas négliger les recommandations des médecins. Le rôle des enzymes vise à améliorer le fonctionnement des structures cellulaires, ce qui conduit à une activité coordonnée de tout l'organisme.

Santé à vous, chers lecteurs !

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ENZYMES, substances organiques de nature protéique qui sont synthétisées dans les cellules et accélèrent plusieurs fois les réactions qui s'y produisent sans subir de transformations chimiques. Les substances ayant un effet similaire existent également dans la nature inanimée et sont appelées catalyseurs.

Les enzymes (du latin fermentum - fermentation, levain) sont parfois appelées enzymes (du grec en - inside, zyme - levain). Toutes les cellules vivantes contiennent un très grand nombre d’enzymes dont l’activité catalytique détermine le fonctionnement des cellules. Presque chacune des nombreuses réactions différentes qui se produisent dans une cellule nécessite la participation d'une enzyme spécifique. L'étude des propriétés chimiques des enzymes et des réactions qu'elles catalysent est un domaine particulier et très important de la biochimie - l'enzymologie.

De nombreuses enzymes sont à l’état libre dans la cellule, simplement dissoutes dans le cytoplasme ; d'autres sont associés à des structures complexes et hautement organisées. Il existe également des enzymes qui sont normalement situées à l’extérieur de la cellule ; Ainsi, les enzymes qui catalysent la dégradation de l'amidon et des protéines sont sécrétées par le pancréas dans l'intestin. Sécrété par des enzymes et de nombreux micro-organismes.

Action des enzymes

Les enzymes impliquées dans les processus fondamentaux de conversion d’énergie, tels que la dégradation des sucres et la formation et l’hydrolyse du composé à haute énergie adénosine triphosphate (ATP), sont présentes dans tous les types de cellules – animales, végétales, bactériennes. Cependant, certaines enzymes ne sont produites que dans les tissus de certains organismes.

Ainsi, les enzymes impliquées dans la synthèse de la cellulose se retrouvent dans les cellules végétales, mais pas dans les cellules animales. Il est donc important de faire la distinction entre les enzymes « universelles » et les enzymes spécifiques à certains types cellulaires. D’une manière générale, plus une cellule est spécialisée, plus il est probable qu’elle synthétise l’ensemble des enzymes nécessaires pour remplir une fonction cellulaire particulière.

La particularité des enzymes est qu'elles sont très spécifiques, c'est-à-dire qu'elles ne peuvent accélérer qu'une ou plusieurs réactions d'un type.

En 1890, E. G. Fischer a proposé que cette spécificité soit due à la forme particulière de la molécule d'enzyme, qui correspond exactement à la forme de la molécule de substrat. Cette hypothèse est appelée « clé et verrou », où la clé est comparée au substrat et le verrou à l’enzyme. L’hypothèse est la suivante : le substrat s’adapte à l’enzyme comme une clé s’adapte à une serrure. La sélectivité de l'action de l'enzyme est liée à la structure de son centre actif.

Activité enzymatique

Tout d’abord, la température affecte l’activité enzymatique. À mesure que la température augmente, la vitesse d’une réaction chimique augmente. La vitesse des molécules augmente, elles ont plus de chances d'entrer en collision les unes avec les autres. Par conséquent, la probabilité qu’une réaction se produise entre eux augmente. La température qui assure la plus grande activité enzymatique est optimale.

Au-delà de la température optimale, la vitesse de réaction diminue en raison de la dénaturation des protéines. Lorsque la température diminue, la vitesse de la réaction chimique diminue également. Dès que la température atteint le point de congélation, l’enzyme est inactivée mais ne se dénature pas.

Classification des enzymes

En 1961, une classification systématique des enzymes en 6 groupes a été proposée. Mais les noms des enzymes se sont avérés très longs et difficiles à prononcer, c'est pourquoi il est désormais d'usage de nommer les enzymes en utilisant des noms de travail. Le nom de travail se compose du nom du substrat sur lequel l'enzyme agit et de la terminaison «ase». Par exemple, si la substance est du lactose, c’est-à-dire du sucre du lait, alors la lactase est l’enzyme qui la convertit. S'il s'agit de saccharose (sucre ordinaire), alors l'enzyme qui le décompose est le saccharase. En conséquence, les enzymes qui décomposent les protéines sont appelées protéinases.

La vie de tout organisme est possible grâce aux processus métaboliques qui s'y déroulent. Ces réactions sont contrôlées par des catalyseurs naturels, ou enzymes. Un autre nom pour ces substances est celui des enzymes. Le terme « enzymes » vient du latin fermentum, qui signifie « levain ». Le concept est apparu historiquement dans l’étude des processus de fermentation.

Riz. 1 - Fermentation avec des levures - un exemple typique de réaction enzymatique

L'humanité utilise depuis longtemps les propriétés bénéfiques de ces enzymes. Par exemple, depuis de nombreux siècles, le fromage est fabriqué à partir de lait et de présure.

Les enzymes diffèrent des catalyseurs en ce sens qu'elles agissent dans un organisme vivant, tandis que les catalyseurs agissent dans la nature inanimée. La branche de la biochimie qui étudie ces substances essentielles à la vie s'appelle l'enzymologie.

Propriétés générales des enzymes

Les enzymes sont des molécules protéiques qui interagissent avec diverses substances, accélérant leur transformation chimique selon un certain chemin. Cependant, ils ne sont pas consommés. Chaque enzyme possède un site actif qui se fixe au substrat et un site catalytique qui déclenche une réaction chimique particulière. Ces substances accélèrent les réactions biochimiques se produisant dans le corps sans augmenter la température.

Principales propriétés des enzymes :

• spécificité : capacité d'une enzyme à agir uniquement sur un substrat spécifique, par exemple les lipases sur les graisses ;
• efficacité catalytique : capacité des protéines enzymatiques à accélérer les réactions biologiques des centaines et des milliers de fois ;
• capacité de régulation : dans chaque cellule, la production et l'activité des enzymes sont déterminées par une chaîne unique de transformations qui affecte la capacité de ces protéines à être à nouveau synthétisées.

Le rôle des enzymes dans le corps humain ne peut être surestimé. À une époque où la structure de l’ADN venait d’être découverte, on disait qu’un gène était responsable de la synthèse d’une protéine, qui déterminait déjà un trait spécifique. Maintenant, cette déclaration ressemble à ceci : « Un gène – une enzyme – un trait ». Autrement dit, sans l’activité des enzymes dans la cellule, la vie ne peut exister.

Classification

Selon leur rôle dans les réactions chimiques, on distingue les classes d'enzymes suivantes :

Dans un organisme vivant, toutes les enzymes sont divisées en intra- et extracellulaires. Les enzymes intracellulaires comprennent, par exemple, les enzymes hépatiques qui participent aux réactions de neutralisation de diverses substances entrant dans le sang. Ils sont détectés dans le sang lorsqu'un organe est endommagé, ce qui aide à diagnostiquer ses maladies.

Enzymes intracellulaires qui sont des marqueurs de dommages aux organes internes :

• foie - alanine aminotransséphrase, aspartate aminotransférase, gamma-glutamyl transpeptidase, sorbitol déshydrogénase ;
• reins - phosphatase alcaline;
• prostate - phosphatase acide;
• muscle cardiaque - lactate déshydrogénase

Les enzymes extracellulaires sont sécrétées par les glandes dans le milieu extérieur. Les principales sont sécrétées par les cellules des glandes salivaires, de la paroi gastrique, du pancréas et des intestins et participent activement à la digestion.

Enzymes digestives

Les enzymes digestives sont des protéines qui accélèrent la dégradation des grosses molécules qui composent les aliments. Ils séparent ces molécules en fragments plus petits qui sont plus facilement absorbés par les cellules. Les principaux types d’enzymes digestives sont les protéases, les lipases et les amylases.

La principale glande digestive est le pancréas. Il produit la plupart de ces enzymes, ainsi que des nucléases qui clivent l'ADN et l'ARN, et des peptidases impliquées dans la formation d'acides aminés libres. De plus, une petite quantité d'enzymes formées est capable de « traiter » un grand volume de nourriture.

Lors de la dégradation enzymatique des nutriments, de l'énergie est libérée, qui est utilisée pour les processus métaboliques et les fonctions vitales. Sans la participation d'enzymes, ces processus se produiraient trop lentement, ne fournissant pas à l'organisme des réserves d'énergie suffisantes.

De plus, la participation des enzymes au processus digestif assure la décomposition des nutriments en molécules capables de traverser les cellules de la paroi intestinale et de pénétrer dans le sang.

Amylase

L'amylase est produite par les glandes salivaires. Il agit sur l’amidon alimentaire, constitué d’une longue chaîne de molécules de glucose. Sous l'action de cette enzyme, des zones constituées de deux molécules de glucose connectées se forment, à savoir le fructose et d'autres glucides à chaîne courte. Ils sont ensuite métabolisés en glucose dans l’intestin et ensuite absorbés dans le sang.

Les glandes salivaires ne décomposent qu’une partie de l’amidon. L'amylase salivaire est active pendant une courte période pendant la mastication des aliments. Après avoir pénétré dans l’estomac, l’enzyme est inactivée par son contenu acide. La majeure partie de l'amidon est déjà décomposée dans le duodénum sous l'action de l'amylase pancréatique produite par le pancréas.

Riz. 2 - L'amylase commence à décomposer l'amidon

Les glucides courts formés sous l'action de l'amylase pancréatique pénètrent dans l'intestin grêle. Ici, à l’aide de la maltase, de la lactase, de la sucrase et de la dextrinese, ils sont décomposés en molécules de glucose. Les fibres qui ne sont pas décomposées par les enzymes sont excrétées par les intestins avec les selles.

Protéases

Les protéines ou protéines constituent un élément essentiel de l'alimentation humaine. Des enzymes – les protéases – sont nécessaires pour les décomposer. Ils diffèrent par le lieu de synthèse, les substrats et d'autres caractéristiques. Certains d’entre eux sont actifs au niveau de l’estomac, comme la pepsine. D'autres sont produits par le pancréas et sont actifs dans la lumière intestinale. La glande elle-même sécrète un précurseur inactif de l'enzyme - le chymotrypsinogène, qui ne commence à agir qu'après avoir été mélangé à un contenu alimentaire acide, se transformant en chymotrypsine. Ce mécanisme permet d'éviter l'auto-endommagement des cellules pancréatiques par les protéases.

Riz. 3 - Dégradation enzymatique des protéines

Les protéases décomposent les protéines alimentaires en fragments plus petits : les polypeptides. Enzymes - les peptidases les décomposent en acides aminés qui sont absorbés dans les intestins.

Lipases

Les graisses alimentaires sont décomposées par les enzymes lipases, également produites par le pancréas. Ils décomposent les molécules de graisse en acides gras et en glycérol. Cette réaction nécessite la présence de bile dans la lumière du duodénum, ​​formée dans le foie.

Riz. 4 – Hydrolyse enzymatique des graisses

Le rôle du traitement substitutif avec le médicament "Micrazim"

Pour de nombreuses personnes souffrant de troubles digestifs, principalement de maladies du pancréas, l'administration d'enzymes apporte un soutien fonctionnel à l'organe et accélère le processus de guérison. Après avoir arrêté une crise de pancréatite ou une autre situation aiguë, la prise d'enzymes peut être arrêtée, car le corps rétablit indépendamment leur sécrétion.

L'utilisation à long terme de préparations enzymatiques n'est nécessaire qu'en cas d'insuffisance pancréatique exocrine sévère.

L'un des plus physiologiques dans sa composition est le médicament "Micrazim". Il est constitué d'amylase, de protéases et de lipase contenues dans le suc pancréatique. Par conséquent, il n'est pas nécessaire de sélectionner séparément quelle enzyme doit être utilisée pour diverses maladies de cet organe.

Indications d'utilisation de ce médicament :

• pancréatite chronique, fibrose kystique et autres causes de sécrétion insuffisante d'enzymes pancréatiques ;
• maladies inflammatoires du foie, de l'estomac, des intestins, notamment après des opérations sur ceux-ci, pour une restauration plus rapide du système digestif ;
• erreurs de nutrition;
• dysfonctionnement de la mastication, par exemple dû à des maladies dentaires ou à l'immobilité du patient.

Prendre des enzymes digestives à des fins de remplacement permet d'éviter les ballonnements, les selles molles et les douleurs abdominales. De plus, dans les maladies chroniques graves du pancréas, Mikrasim assume entièrement la fonction de dégradation des nutriments. Ils peuvent donc être facilement absorbés dans les intestins. Ceci est particulièrement important pour les enfants atteints de mucoviscidose.

Important : avant utilisation, lisez la notice ou consultez votre médecin.