Аминокислоты реагируют с щелочами солями слабых кислот. Аминокислоты, их строение и химические свойства: взаимодействие с соляной кислотой, щелочами, друг с другом. Биологическая роль аминокислот и их применение. Нахождение в природе и биологическая роль

Аминокислоты - главный строительный материал любого живого организма. По своей природе они являются первичными азотистыми веществами растений, которые синтезируются из почвы. Строение и и аминокислот зависят от их состава.

Структура аминокислоты

Каждая ее молекула имеет карбоксильные и аминные группы, которые соединены с радикалом. Если аминокислота содержит 1 карбоксильную и 1 амино-группу, строение ее можно обозначить формулой, представленной ниже.

Аминокислоты, которые имеют 1 кислотную и 1 щелочную группу, называют моноаминомонокарбоновыми. В организмах также синтезируются и функции которых обусловливают 2 карбоксильных группы или 2 аминных группы. Аминокислоты, содержащие 2 карбоксильные и 1 аминную группы, называют моноаминодикарбоновыми, а имеющие 2 аминные и 1 карбоксильную - диаминомонокарбоновыми.

Также они различны по строению органического радикала R. У каждой из них имеется свое наименование и структура. Отсюда и различные функции аминокислот. Именно наличие кислотной и щелочной групп обеспечивает ее высокую реактивность. Эти группы соединяют аминокислоты и образуют полимер - белок. Белки еще именуются полипептидами из-за своего строения.

Аминокислоты как строительный материал

Молекула белка - это цепочка из десятков или сотен аминокислот. Белки отличаются по составу, количеству и порядку расположения аминокислот, ведь число сочетаний из 20 составляющих практически бесконечно. Одни из них имеют весь состав незаменимых аминокислот, иные обходятся без одной или нескольких. Отдельные аминокислоты, структура, функции которых подобны белкам человеческого тела, не применяются в качестве пищевых, так как малорастворимы и не расщепляются ЖКТ. К таким принадлежат белки ногтей, волос, шерсти или перьев.

Функции аминокислот трудно переоценить. Эти вещества выступают главной пищей в рационе людей. Какую функцию выполняют аминокислоты? Они увеличивают рост мышечной массы, помогают укреплению суставов и связок, восстанавливают поврежденные ткани организма и участвуют во всех процессах, происходящих в теле человека.

Незаменимые аминокислоты

Только из добавок или пищевых продуктов можно получить Функции в процессе формирования здоровых суставов, крепких мышц, красивых волос очень значимы. К таким аминокислотам относятся:

  • фенилаланин;
  • лизин;
  • треонин;
  • метионин;
  • валин;
  • лейцин;
  • триптофан;
  • гистидин;
  • изолейцин.

Функции аминокислот незаменимых

Эти кирпичики выполняют важнейшие функции в работе каждой клетки человеческого организма. Они незаметны, пока поступают в организм в достаточном количестве, но их недостаток существенно ухудшает работу всего организма.

  1. Валин возобновляет мышцы, служит отличным источником энергии.
  2. Гистидин улучшает состав крови, способствует восстановлению и росту мышц, улучшает работу суставов.
  3. Изолейцин помогает выработке гемоглобина. Контролирует количество сахара в крови, повышает энергичность человека, выносливость.
  4. Лейцин укрепляет иммунитет, следит за уровнем сахара и лейкоцитов в крови. Если уровень лейкоцитов завышен: он их понижает и подключает резервы организма для ликвидации воспаления.
  5. Лизин помогает усвоению кальция, что формирует и укрепляет кости. Помогает выработке коллагена, улучшает структуру волос. Для мужчин это отличный анаболик, так как он наращивает мышцы и увеличивает мужскую силу.
  6. Метионин нормализует работу пищеварительной системы и печени. Участвует в расщеплении жиров, убирает токсикоз у беременных, благотворно влияет на волосы.
  7. Треонин улучшает работу ЖКТ. Повышает иммунитет, участвует в создании эластина и коллагена. Треонин препятствует отложению жира в печени.
  8. Триптофан отвечает за эмоции человека. Вырабатывает серотонин - гормон счастья, тем самым нормализует сон, поднимает настроение. Укрощает аппетит, благотворительно влияет на сердечную мышцу и артерии.
  9. Фенилаланин служит передатчиком сигналов от нервных клеток в мозг головы. Улучшает настроение, подавляет нездоровый аппетит, улучшает память, повышает восприимчивость, снижает боль.

Дефицит незаменимых аминокислот приводит к остановке роста, нарушению обмена веществ, снижению мышечной массы.

Заменимые аминокислоты

Это такие аминокислоты, строение и функции которых вырабатываются в организме:

  • аргинин;
  • аланин;
  • аспарагин;
  • глицин;
  • пролин;
  • таурин;
  • тирозин;
  • глутамат;
  • серин;
  • глутамин;
  • орнитин;
  • цистеин;
  • карнитин.

Функции аминокислот заменимых

  1. Цистеин ликвидирует токсические вещества, участвует в создании тканей кожи и мышц, представляет собой естественный антиоксидант.
  2. Тирозин снижает физическую усталость, ускоряет метаболизм, ликвидирует стресс и депрессию.
  3. Аланин служит для роста мускулатуры, является источником энергии.
  4. увеличивает метаболизм и снижает образование аммиака при больших нагрузках.
  5. Цистин устраняет боль при травмировании связок и суставов.
  6. отвечает за мозговую активность, во время длительных физических нагрузок переходит в глюкозу, вырабатывая энергию.
  7. Глутамин восстанавливает мышцы, повышает иммунитет, ускоряет метаболизм, усиливает работу мозга и создает гормон роста.
  8. Глицин необходим для работы мышц, расщепления жира, стабилизации артериального давления и сахара в крови.
  9. Карнитин перемещает жировые кислоты в клетки, где совершается их расщепление с выделением энергии, в результате чего сжигается лишний жир и генерируется энергия.
  10. Орнитин производит гормон роста, участвует в процессе мочеобразования, расщепляет жирные кислоты, помогает выработке инсулина.
  11. Пролин обеспечивает производство коллагена, он необходим для связок и суставов.
  12. Серин повышает иммунитет и вырабатывает энергию, нужен для быстрого метаболизма жирных кислот и роста мышц.
  13. Таурин расщепляет жир, поднимает сопротивляемость организма, синтезирует желчные соли.

Белок и его свойства

Белки, или протеины - высокомолекулярные соединения с содержанием азота. Понятие "протеин", впервые обозначенное Берцелиусом в 1838 г., происходит от греческого слова и означает "первичный", что отображает лидирующее значение протеинов в природе. Разновидность белков дает возможность для существования огромного количества живых существ: от бактерий до человеческого организма. Их существенно больше, чем других макромолекул, ведь белки - это фундамент живой клетки. Составляют приблизительно 20% от массы человеческого тела, больше 50% сухой массы клетки. Такое количество разнообразных белков объясняется свойствами двадцати различных аминокислот, которые взаимодействуют друг с другом и создают полимерные молекулы.

Выдающееся свойство белков - способность к самостоятельному созданию определенной, свойственной конкретному белку пространственной структуры. По белки - это биополимеры с пептидными связями. Для химического состава белков свойственно постоянное среднее содержание азота - приблизительно 16%.

Жизнь, а также рост и развитие организма невозможны без функции белковых аминокислот строить новые клетки. Белки нельзя заменить прочими элементами, их роль в человеческом организме является чрезвычайно важной.

Функции белков

Необходимость белков заключается в таких функциях:

  • он необходим для роста и развития, так как выступает главным строительным материалом для создания новых клеток;
  • управляет метаболизмом, во время которого освобождается энергия. После принятия пищи скорость метаболизма увеличивается, например, если еда состоит из углеводов, метаболизм ускоряется на 4%, если из белков - на 30%;
  • регулируют в организме, благодаря своей гидрофильности - способности притягивать воду;
  • усиливают работу иммунной системы, синтезируя антитела, которые защищают от инфекции и ликвидируют угрозу заболевания.

Продукты - источники белков

Мышцы и скелет человека состоят из живых тканей, которые на протяжении жизни не только функционируют, но и обновляются. Восстанавливаются после повреждений, сохраняют свою силу и прочность. Для этого им требуются вполне определенные питательные вещества. Пища обеспечивает организм энергией, необходимой для всех процессов, включая работу мышц, рост и восстановление тканей. А белок в организме используется и как источник энергии, и как стройматериал.

Поэтому очень важно соблюдать его ежедневное использование в пищу. Богатые белком продукты: курица, индейка, постная ветчина, свинина, говядина, рыба, креветки, фасоль, чечевица, бекон, яйца, орех. Все эти продукты обеспечивают организм белком и дают энергию, необходимую для жизни.

Аминокислоты (АК) - органические молекулы, которые состоят из основной аминогруппы (-NH 2), кислотной карбоксильной группы (-СООН), и органической R радикала (или боковой цепи), которая является уникальной для каждой АК

Структура аминокислот

Функции аминокислот в организме

Примеры биологических свойств АК. Хотя в природе встречается более 200 различных АК только около одной десятой из них включаются в белки, другие выполняют иные биологические функции:

  • Они строительные блоки белков и пептидов
  • Предшественники многих биологически важных молекул, производных АК. Например, тирозин является предшественником гормона тироксина и пигмента кожи меланина, тирозин также предшественник соединения ДОФА (диокси-фенилаланина). Это нейромедиатор передачи импульсов в нервной системе. Триптофан является предшественником витамина В3 - никотиновой кислоты
  • Источники серы - серосодержащие АК.
  • АК участвуют во многих метаболических путях, таких как глюконеогенез - синтез глюкозы в организме, синтез жирных кислот и др.

В зависимости от положения аминогруппы относительно карбоксильной группы АК могут быть альфа, α-, бета, β- и гамма,γ.

Альфа - аминогруппа присоединена к углероду, примыкающему к карбоксильной группе:

Бета - аминогруппа находятся на 2-м углероде от карбоксильной группы

Гамма - аминогруппа на 3-м углерое от карбоксильной группы

В состав белков в ходят только альфа-АК

Общие свойства альфа-АК белков

1 - Оптическая активность - свойство аминокислот

Все АК, за исключекнием глицина, проявляют оптическую активность, т.к. содержат по крайней мере один асимметричный атом углерода (хиральный атом).

Что представляет собой асимметричный атом углерода? Это атом углерода, к которому присоединены четыре различных химических заместителя. Почему глицина не проявляет оптическую активность? В его радикале только три разных заместителя, т.е. альфа-углерод не асимметричный.

Что означает оптическая активности? Это означает, что АК в растворе может присутствовать в двух изомерах. Правовращающий изомер (+), который обладает способностью вращать плоскость поляризацованного света вправо. Левовращающий изомер (-), который обладает способностью вращать плоскость поляризации света влево. Оба изомера могут вращать плоскость поляризации света на одну ту же величину, но в противоположном направлении.

2 - Кислотно-основные свойства

В результате их способности к ионизации можно записать следующее равновесие этой реакции:

R-СООН<-------> R-C00 - + H +

R- NH 2 <--------->R-NH 3 +

Поскольку эти реакции обратимы это означает, что они могут действовать как кислоты (прямая реакция) или как основания (обратная реакция), что объясняет амфотерные свойства аминокислот.

Цвиттер ион - свойство АК

Все нейтральные аминокислоты при физиологическом значении рН (около 7,4) присутствуют как цвиттерионы - карбоксильная группа непротонированная и аминогруппа протонированная (рис.2). В растворах более основных, чем изоэлектрическая точка аминокислоты (ИЭТ), аминогруппа -NH3 + в АК жертвует протон. В растворе более кислом, чем ИЭТ АК, карбоксильная группа -СОО - в АК принимает протон. Таким образом, АК иногда ведет себя как кислота, в другие время как основание в зависимости от рН раствора.

Полярность как общее свойство аминокислот

При физиологическом рН АК присутствуют как цвиттер ионы.Положительный заряд несет альфа -аминогруппа, а отрицательный карбоновая. Таким образом, создаётся два противоволожных заряда с обеих концов молекулы АК, молекула имеет полярные свойства.

Наличие изоэлектрической точки (ИЭТ) - свойство амингокислот

Значение рН, при котором чистый электрический заряд аминокислоты равен нулю, и, следовательно, она не может перемещаться в электрическом поле называется ИЭТ.

Способность поглощать в ультрафиолете - свойство ароматических аминокислот

Фенилаланин, гистидин, тирозин и триптофан поглощают при 280 нм. На рис. оторажены значения молярного коэффициента экстинкции (ε) этих АК. В видимой части спектра аминокислоты не поглощают, следовательно, они бесцветны.

АК могут присутствовать в двух вариантах изомеров: L-изомера и D-изомера, которые являются зеркальными отражениями, и отличаются расположением химических групп вокруг атома α-углерода.

Все аминокислоты в белках в L-конфигурации, L-аминокиcлоты.

Физические свойства аминокислоты

Аминокислоты в основном водорастворимые, что объясняется их полярностью и наличием заряженных групп. Они растворимы в полярных и не растворяется в неполярных растворителях.

АК имеют высокую температуру плавления, что отражает наличие сильных связей, поддерживающих их кристаллическую решетку.

Общие свойства АК является общим для всех АК и во многих случаях определяются альфа-аминогруппой и альфа- карбоксильной группой. АК обладают и специфическими свойствами, которые диктуются уникальной боковой цепью.

Среди азотсодержащих органических веществ имеются соединения с двойственной функцией. Особенно важными из них являются аминокислоты .

В клетках и тканях живых организмов встречается около 300 различных аминокислот, но только 20 ( α-аминокислоты) из них служат звеньями (мономерами), из которых построены пептиды и белки всех организмов (поэтому их называют белковыми аминокислотами). Последовательность расположения этих аминокислот в белках закодирована в последовательности нуклеотидов соответствующих генов. Остальные аминокислоты встречаются как в виде свободных молекул, так и в связанном виде. Многие из аминокислот встречаются лишь в определенных организмах, а есть и такие, которые обнаруживаются только в одном из великого множества описанных организмов. Большинство микроорганизмов и растения синтезируют необходимые им аминокислоты; животные и человек не способны к образованию так называемых незаменимых аминокислот, получаемых с пищей. Аминокислоты участвуют в обмене белков и углеводов, в образовании важных для организмов соединений (например, пуриновых и пиримидиновых оснований, являющихся неотъемлемой частью нуклеиновых кислот), входят в состав гормонов, витаминов, алкалоидов, пигментов, токсинов, антибиотиков и т. д.; некоторые аминокислоты служат посредниками при передаче нервных импульсов.

Аминокислоты - органические амфотерные соединения, в состав которых входят карбоксильные группы – СООН и аминогруппы -NH 2 .

Аминокислоты можно рассматривать как карбоновые кислоты, в молекулах которых атом водорода в радикале замещен аминогруппой.

КЛАССИФИКАЦИЯ

Аминокислоты классифицируют по структурным признакам.

1. В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α-, β-, γ-, δ-, ε- и т. д.

2. В зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и основные.

3. По характеру углеводородного радикала различают алифатические (жирные), ароматические, серосодержащие и гетероциклические аминокислоты. Приведенные выше аминокислоты относятся к жирному ряду.

Примером ароматической аминокислоты может служить пара -аминобензойная кислота:

Примером гетероциклической аминокислоты может служить триптофан –незаменимая α- аминокислота

НОМЕНКЛАТУРА

По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино- и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе. Нумерация углеродной цепи с атома углерода карбоксильной группы.

Например:

Часто используется также другой способ построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита.

Пример:

Для α-аминокислот R-CH(NH 2)COOH


Которые играют исключительно важную роль в процессах жизнедеятельности животных и растений, применяются тривиальные названия.

Таблица.

Аминокислота

Сокращённое

обозначение

Строение радикала (R)

Глицин

Gly (Гли)

H -

Аланин

Ala (Ала)

CH 3 -

Валин

Val (Вал)

(CH 3) 2 CH -

Лейцин

Leu (Лей)

(CH 3) 2 CH – CH 2 -

Серин

Ser (Сер)

OH- CH 2 -

Тирозин

Tyr (Тир)

HO – C 6 H 4 – CH 2 -

Аспарагиновая кислота

Asp (Асп)

HOOC – CH 2 -

Глутаминовая кислота

Glu (Глу)

HOOC – CH 2 – CH 2 -

Цистеин

Cys (Цис)

HS – CH 2 -

Аспарагин

Asn (Асн)

O = C – CH 2 –

│

NH 2

Лизин

Lys (Лиз)

NH 2 – CH 2 - CH 2 – CH 2 -

Фенилаланин

Phen (Фен)

C 6 H 5 – CH 2 -

Если в молекуле аминокислоты содержится две аминогруппы, то в ее названии используется приставка диамино- , три группы NH 2 – триамино- и т.д.

Пример:

Наличие двух или трех карбоксильных групп отражается в названии суффиксом –диовая или -триовая кислота :

ИЗОМЕРИЯ

1. Изомерия углеродного скелета

2. Изомерия положения функциональных групп

3. Оптическая изомерия

α-аминокислоты, кроме глицина NН 2 -CH 2 -COOH.

ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

Аминокислоты представляют собой кристаллические вещества с высокими (выше 250°С) температурами плавления, которые мало отличаются у индивидуальных аминокислот и поэтому нехарактерны. Плавление сопровождается разложением вещества. Аминокислоты хорошо растворимы в воде и нерастворимы в органических растворителях, чем они похожи на неорганические соединения. Многие аминокислоты обладают сладким вкусом.

ПОЛУЧЕНИЕ

3. Микробиологический синтез. Известны микроорганизмы, которые в процессе жизнедеятельности продуцируют α - аминокислоты белков.

ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

Аминокислоты амфотерные органические соединения, для них характерны кислотно-основные свойства.

I . Общие свойства

1. Внутримолекулярная нейтрализация → образуется биполярный цвиттер-ион:

Водные растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе:

цвиттер-ион

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, кислую или щелочную среду в зависимости от количества функциональных групп.

ПРИМЕНЕНИЕ

1) аминокислоты широко распространены в природе;

2) молекулы аминокислот – это те кирпичики, из которых построены все растительные и животные белки; аминокислоты, необходимые для построения белков организма, человек и животные получают в составе белков пищи;

3) аминокислоты прописываются при сильном истощении, после тяжелых операций;

4) их используют для питания больных;

5) аминокислоты необходимы в качестве лечебного средства при некоторых болезнях (например, глутаминовая кислота используется при нервных заболеваниях, гистидин – при язве желудка);

6) некоторые аминокислоты применяются в сельском хозяйстве для подкормки животных, что положительно влияет на их рост;

7) имеют техническое значение: аминокапроновая и аминоэнантовая кислоты образуют синтетические волокна – капрон и энант.

О РОЛИ АМИНОКИСЛОТ

Нахождение в природе и биологическая роль аминокислот

Нахождение в природе и би...гическая роль аминокислот


Аминокислоты – соединения, которые содержат в молекуле одновременно аминогруппу и карбоксильную группу. Простейшим представителем аминокислот является аминоуксусная (глицин) кислота: NH 2 -CH 2 -COOH

Так как аминокислоты содержат две функциональные группы, то и свойства их зависят от этих групп атомов: NH 2 - и –CООН. Аминокислоты – амфотерные органические вещества, реагирующие как основание и как кислота.

Физические свойства.

Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде и малорастворимые в органических растворителях. Многие аминокислоты имеют сладкий вкус.

Химические свойства

Кислоты (проявляются основные свойства)

Основания

+оксиды металлов

Аминокислоты – образование пептидов

Аминокислоты не изменяют окраску индикатора, если количество аминогрупп и карбоксильных групп одинаково.

1) NH 2 -CH 2 -COOH + НCl → NH 3 Cl-CH 2 -COOH

2) NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH → NH 2 -CH 2 -COONa + H 2 O

3) NH 2 -CH 2 -COOH + NH 2 -CH 2 -COOH → NH 2 -CH 2 -CO NH-CH 2 -COOH + H 2 O

Биологическая роль аминокислот заключается в том, что из их остатков образуется первичная структура белка. Существует 20 аминокислот, которые являются исходными веществами для производства белков в нашем организме. Некоторые аминокислоты применяются в качестве лечебных средств, например глутаминовую кислоту - при нервных заболеваниях, гистидин – при язве желудка. Некоторые аминокислоты находят применение в пищевой промышленности, их добавляют в консервы и пищевые концентраты для улучшения пищи.

Билет № 16

Анилин – представитель аминов. Химическое строение и свойства, получение и практическое применение.

Амины - это органические соединения, представляющие собой производные аммиака, в молекуле которого один, два или три атома водорода замещены на углеводородный радикал.

Общая формула:

Физические свойства.

Анилин- бесцветная маслянистая жидкость со слабым характерным запахом, малорастворим в воде, но хорошо растворим в спирте, эфире, бензоле. Температура кипения 184°C. Анилин- сильный яд, действует на кровь .

Химические свойства.

Кислоты (реакции по аминогруппе)

Br 2 (водный раствор)

C 6 H 5 NН 2 + НCl → C 6 H 5 NН 3 Cl

Химические свойства анилина обусловлены наличием в его молекуле аминогруппы -NH 2 и бензольного ядра, которые оказывают взаимное влияние друг на друга.

Получение.

Восстановление нитросоединений – реакция Зинина

C 6 H 5 NО 2 + Н 2 → C 6 H 5 NН 2 + Н 2 О

Применение.

Анилин применяется в производстве фотоматериалов, анилиновых красителей. Получают полимеры, взрывчатые вещества, лекарственные препараты.

Билет № 17

Белки - как биополимеры. Строение, свойства и биологические функции белков.

Белки (протеины , полипептиды ) - высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью аминокислот. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот.

Структура белка

Молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из α -аминокислот (которые являются мономерами) и, в некоторых случаях, из модифицированных основных аминокислот. Последовательность аминокислот в белке соответствует информации, содержащейся в гене данного белка.

· Первичная структура - последовательность аминокислот в полипептидной цепи-линейно.

· Вторичная структура - закручивание полипептидной цепи в спираль, поддерживающееся водородными связями.

· Третичная структура -упаковка вторичной спирали в клубок. Поддерживают третичную структуру: дисульфидные связи, водородные связи.

Свойства

Белки являются амфотерными веществами, также как и аминокислоты.

Отличаются по степени растворимости в воде, но большинство белков в ней растворяются.

Денатурация: Резкое изменение условий, например, нагревание или обработка белка кислотой или щёлочью приводит к потере четвертичной, третичной и вторичной структур белка. Денатурация в некоторых случаях обратима.

Гидролиз: Под воздействием ферментов происходит гидрол белка до составляющих его аминокислот. Этот процесс происходит, например, в желудке человека под воздействием таких ферментов как пепсина и трипсина.

Функции белков в организме


Каталитическая функция

Ферменты - группа белков, обладающая специфическими каталитическими свойствами. Среди ферментов можно отметить такие белки: трипсин, пепсин, амилаза, липаза.

Структурная функция

Белки – это строительный материал почти всех тканей: мышечных, опорных, покровных.

Защитная функция

Белки антитела, способные обезвреживать вирусы, болезнетворные бактерии.

Сигнальная функция

Белки-рецепторы воспринимают и передают сигналы, поступившие от соседних клеток.

Транспортная функция

Гемоглобин переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким.

Запасающая функция

К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений и яйцеклетках животных. Они служат строительным материалом.

Двигательная функция

Белки, осуществляющие сократительную деятельность это актин и миозин


Билет №18

1. Общая характеристика высокомолекулярных соединений: состав, строение, реакции, лежащие в основе их получения (на примере полиэтилена).

Высокомолекулярные соединения (полимеры ) – это вещества, макромолекулы которых состоят из многократно повторяющихся звеньев. Их относительная молекулярная масса может измеряться от нескольких тысяч до многих миллионов.

Мономер – это низкомолекулярное вещество из которого получают полимер.

Структурное звено – многократно повторяющиеся в макромолекуле полимера группы атомов.

Степень полимеризации – количество повторяющихся структурных звеньев.

nСН 2 =СН 2 → (-СН 2 -СН 2 -) n


Полимеры могут быть получены в результате реакций полимеризации и поликонденсации.

Признаки реакции полимеризации :

1. Не образуется побочных веществ.

2. Реакция идет за счет двойных или тройных связей.

nСН 2 =СН 2 → (-СН 2 -СН 2 -) n – реакция полимеризации этилена - образование полиэтилена.

Признаки реакции поликонденсации :

1. Образуются побочные вещества.

2. Реакция идет за счет функциональных групп.

Пример: образование фенолформальдегидной смолы из фенола и формальдегида, полипептидной связи из аминокислот. При этом образуется кроме полимера побочный продукт – вода.

Высокомолекулярные соединения имеют определенные преимущества перед другими материалами: они устойчивы к действию реагентов, не проводят ток, механически прочные, легкие. На основе полимеров получают пленки, лаки, резину, пластмассы.

Аминокислотами называются органические соединения, содержащие в молекуле функциональные группы: амино- и карбоксильную.

Номенклатура аминокислот. По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих карбоновых кислот и добавления слова «амино». Положение аминогруппы указывают цифрами. Отсчет ведется от углерода карбоксильной группы.

Изомерия аминокислот. Их структурная изомерия определяется положением аминогруппы и строением углеродного радикала. В зависимости от положенияNH 2 -группы различают-,- и-аминокислоты.

Из -аминокислот строятся молекулы белка.

Для них также характерна изомерия функциональной группы (межклассовыми изомерами аминокислот могут быть сложные эфиры аминокислот или амиды гидроксикислот). Например, для 2-аминопропановой кислоты СН 3 – СН(NH) 2 – COOHвозможны следующие изомеры

Физические свойства α-аминокислот

Аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества, нелетучие (малое давление насыщенного пара), плавящиеся с разложением при высоких температурах. Большинство их хорошо растворимо в воде и плохо в органических растворителях.

Водные растворы одноосновных аминокислот имеют нейтральную реакцию. -Аминокислоты можно рассматривать как внутренние соли (биполярные ионы): + NH 3 CH 2 COO  . В кислой среде они ведут себя как катионы, в щелочной – как анионы. Аминокислоты являются амфотерными соединениями, проявляющими одновременно кислотные и основные свойства.

Способы получения -аминокислот

1. Действие аммиака на соли хлорзамещенных кислот.

ClCH 2 COONH 4 + NH 3
NH 2 CH 2 COOH

2. Действие аммиака и синильной кислоты на альдегиды.

3. Гидролизом белков получают 25 различных аминокислот. Разделение их – очень не простая задача.

Способы получения -аминокислот

1. Присоединение аммиака к непредельным карбоновым кислотам.

СН 2 = СНСООН + 2NH 3  NH 2 CH 2 CH 2 COONH 4 .

2. Синтез на базе двухосновной малоновой кислоты.

Химические свойства аминокислот

1. Реакции по карбоксильной группе.

1.1. Образование эфиров при действии спиртов.

2. Реакции по аминогруппе.

2.1. Взаимодействие с минеральными кислотами.

NH 2 CH 2 COOH + HCl  H 3 N + CH 2 COOH + Cl 

2.2. Взаимодействие с азотистой кислотой.

NH 2 CH 2 COOH + HNO 2  HOCH 2 COOH + N 2 + H 2 O

3. Превращение аминокислот при нагревании.

3.1.-аминокислоты образуют циклические амиды.

3.2.-аминокислоты отщепляют аминогруппу и атом водорода у-углеродного атома.

Отдельные представители

Глицин NH 2 CH 2 COOH(гликокол). Одна из наиболее распространенных аминокислот, входящих в состав белков. При обычных условиях – бесцветные кристаллы с Т пл = 232236С. Хорошо растворима в воде, нерастворима в абсолютном спирте и эфире. Водородный показатель водного раствора6,8; рК а = 1,510  10 ; рК в = 1,710  12 .

-аланин – аминопропионовая кислота

Широко распространена в природе. Встречается в свободном виде в плазме крови и в составе большинства белков. Т пл = 295296С, хорошо растворима в воде, плохо в этаноле, нерастворима в эфире. рК а (СООН)= 2,34; рК а (NH) = 9,69.

-аланин NH 2 CH 2 CH 2 COOH– мелкие кристаллы с Т пл = 200С, хорошо растворима в воде, плохо в этаноле, нерастворима в эфире и ацетоне. рК а (СООН) = 3,60; рК а (NH) = 10,19; в белках отсутствует.

Комплексоны. Этот термин используют для названия ряда -аминокислот, содержащих две или три карбоксильные группы. Наиболее простые:

Наиболее распространенный комплексон – этилендиаминтетрауксусная кислота.

Ее динатриевая соль – трилон Б – чрезвычайно широко применяется в аналитической химии.

Связь между остатками -аминокислот называют пептидной, а сами образующиеся соединения пептидами.

Два остатка -аминокислот образуют дипептид, три – трипептид. Много остатков образуют полипептиды. Полипептиды, как и аминокислоты, амфотерны, каждому свойственна своя изоэлектрическая точка. Белки - полипептиды.