Пептидная связь – это связь между альфа-карбоксильной группой одной аминокислоты и альфа-аминогруппой другой аминокислоты.
Рис 5. Образование пептидной связи
К свойствам пептидной связи относятся:
1. Трансположение заместителей (радикалов) аминокислот по отношению к C-N связи. Рис 6.
Рис 6. Радикалы аминокислот находятся в транс-положении.
2. Копланарность
Все атомы, входящие в пептидную группу находятся в одной плоскости, при этом атомы "Н" и "О" расположены по разные стороны от пептидной связи. Рис 7, а.
3. Наличие кето
формы и енол
ьной формы. Рис 7, б 
Рис 7. а) б)
4. Способность к образованию двух водородных связей с другими пептидными группами. Рис 8.
5. Пептидная связь имеет частично характер двойной связи. Ее длина меньше, чем одинарной связи, она является жесткой структурой, и вращение вокруг нее затруднено.
Но так как, кроме пептидной, в белке есть и другие связи, цепочка аминокислот способна вращаться вокруг основной оси, что придает белкам различную конформацию(пространственное расположение атомов).
Последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи представляет первичную структуру
белка. Она уникальна для любого белка и определяет его форму, а также различные свойства и функции.
Большинство белков имеют вид спирали в результате образования водородных связей между-CO-
и -NH-
группами разных аминокислотных остатков полипептидной цепи. Водородные связи непрочные, но в комплексе они обеспечивают довольно прочную структуру. Эта спираль - вторичная структура
белка.
Третичная структура - трехмерная пространственная «упаковка» полипептидной цепи. В результате возникает причудливая, но для каждого белка специфическая конфигурация -глобула . Прочность третичной структуры обеспечивается разнообразными связями, возникающими между радикалами аминокислот.
Четвертичная структура
характерна не для всех белков. Она возникает в результате соединения нескольких макромолекул с третичной структурой в сложный комплекс. Например, гемоглобин крови человека представляет комплекс из четырех макромолекул белка, в данном случае основной вклад во взаимодействие субъединиц вносят гидрофобные взаимодействия.
Такая сложность структуры белковых молекул связана с разнообразием функций, которые свойственны этим биополимерам, например, защитная, структурная и т.д.
Нарушение природной структуры белка называют денатурацией
. Она может происходить под воздействием температуры, химических веществ, лучистой энергии и других факторов. При слабом воздействии распадается только четвертичная структура, при более сильном - третичная, а затем - вторичная, и белок остается в виде полипептидной цепи, то есть в виде первичной структуры.
Этот процесс частично обратим: если не нарушена первичная структура, то денатурированный белок способен восстанавливать свою структуру. Отсюда следует, что все особенность строение макромолекулы белка определяются его первичной структурой.
Аминокислоты способны соединяться между собой связями, которые называются пептидными , при этом образуется полимерная молекула. Если количество аминокислот не превышает 10, то новое соединение называется пептид ; если от 10 до 40 аминокислот – полипептид , если более 40 аминокислот – белок .
Пептидная связь – это связь между α-карбоксильной группой одной аминокислоты и α-аминогруппой другой аминокислоты.
Образование пептидной связи
При необходимости назвать пептид ко всем названиям аминокислот добавляют суффикс "-ил", только последняя аминокислота сохраняет свое название неизменным. Например, аланил -серил -триптофан или γ-глутаминил -цистеинил -глици н (по-другому называемый глутатион ).
К свойствам пептидной связи относятся:
1. Копланарность
Все атомы, входящие в пептидную группу находятся в одной плоскости, при этом атомы "Н" и "О" расположены по разные стороны от пептидной связи.
2.Транс-положение заместителей
Радикалы аминокислот по отношению к оси пептидной C-N -связи находятся по "разные" стороны, в транс-положении.
3. Две равнозначные формы
Пептидная связь находится в кетоформе и енольной форме.
4. Способность к образованию водородных связей.
Атомы кислорода и водорода, входящие в пептидную группу, обладают способностью образовывать водородные связи с атомами кислорода и водорода других пептидных групп.
5. Пептидная связь имеет частично характер двойной связи.
Длина пептидной связи меньше, чем одинарной связи, она является жесткой структурой, и вращение вокруг нее затруднено. Но так как, кроме пептидной, в белке есть и другие связи, цепочка аминокислот способна вращаться вокруг основной оси, что придает белкам различную конформацию (пространственное расположение атомов).
α-Аминокислоты могут ковалентно связываться друг с другом с помощью пептидных связей. Карбоксильная группа одной аминокислоты ковалентно связывается с аминогруппой другой аминокислоты. При этом возникает R-CO-NH -R связь, называемая пептидной связью. При этом происходит отщепление молекулы воды.
При помощи пептидных связей из аминокислот образуются белки и пептиды. Пептиды, содержащие до 10 аминокислот, называют олигопептиды. Часто в названии таких молекул указывают количество входящих в состав олигопептида аминокислот: трипептид, пентапептид, октапептид и т.д. Пептиды, содержащие более 10 аминокислот, называют «полипептиды», а полипептиды, состоящие из более чем 50 аминокислотных остатков, обычно называют белками. Мономеры аминокислот, входящих в состав белков, называют «аминокислотные остатки». Аминокислотный остаток, имеющий свободную аминогруппу, называется N-концевым и пишется слева, а имеющий свободную C-карбоксильную группу - С-концевым и пишется справа. Пептиды пишутся и читаются с N-конца.
Связь между α-углеродным атомом и α-аминогруппой или α-карбоксильной группой способна к свободным вращениям (хотя ограничена размером и характером радикалов), что позволяет полипептидной цепи принимать различные конфигурации.
Пептидные связи обычно расположены в транс-конфигурации, т.е. α-углеродные атомы располагаются по разные стороны от пептидной связи. В результате боковые радикалы аминокислот находятся на наиболее удалённом расстоянии друг от друга в пространстве. Пептидные связи очень прочны и являются ковалентными .
В организме человека вырабатывается множество пептидов, участвующих в регуляции различных биологических процессов и обладающих высокой физиологической активностью. Такими являются целый ряд гормонов – окситоцин (9 аминокислотных остатков), вазопрессин (9), брадикинин (9) регулирующий тонус сосудов, тиреолиберин (3), антибиотики – грамицидин, пептиды, обладающие обезболивающим действием (энкефалины(5) и эндорфины и другие опиоидные пептиды). Обезболивающий эффект этих пептидов в сотни раз превосходит анальгезирующий эффект морфина;
Применение аминокислот на основе свойств.
Аминокислоты, преимущественно α-аминокислоты, необходимы для синтеза белков в живых организмах. Нужные для этого аминокислоты человек и животные получают в виде пищи, содержащей различные белки. Последние подвергаются в пищеварительном тракте расщеплению на отдельные аминокислоты, из которых затем синтезируются белки, свойственные данному организму. Некоторые аминокислоты применяются в медицинских целях. Многие аминокислоты служат для подкормки животных.
Производные аминокислот используются для синтеза волокна, например капрона.
Вопросы для самоконтроля
· Написать электронное строение азота и водорода.
· Написать электронную и структурную формулу аммиака.
· Что такое углеводородный радикал?
· Какие вы знаете углеводородные радикалы?
· Замените в молекуле аммиака один водород на метильный радикал.
· Как вы считаете, что это за соединение и как оно называется?
· Какое вещество получится, если заменить остальные атомы водорода на углеводородные радикалы, например, метильные?
· Как изменятся свойства полученных соединений?
· Определите формулу органического вещества, если известно, что плотность его паров по водороду равна 22,5, массовая доля углерода – 0,533,массовая доля водорода – 0,156 и массовая доля азота – 0,311. (Ответ: С 2 Н 7 N.)
· Учебник Г.Е.Рудзитис, Ф.Г.Фельдман. Страница 173, № 6, 7.
ü Что такое кислота?
ü Что такое функциональная группа?
ü Какие вы помните функциональные группы?
ü Что такое аминогруппа?
ü Какими свойствами обладает аминогруппа?
ü Какими свойствами обладает кислота?
ü Как вы считаете, какую реакцию среды будет давать молекула, содержащая кислотную и основную группу?
ü ТЕСТ
1 вариант.
1) В состав аминокислот входят функциональные группы:
а) -NH2 и –ОН
б) -NH2 и –СОН
в) -NH2 и –СООН
г) -ОH и –СООН
2. Аминокислоты можно рассматривать как производные:
а) алкенов;
б) спиртов;
в) карбоновых кислот;
г) углеводов.
3. Аминокислоты вступают в реакцию
а) полимеризацию;
б) поликондесацию;
в) нейтрализацию.
4.Связь между аминокислотами в полимере:
а) водородная;
б) ионная;
в) пептидная.
5. Незаменимые аминокислоты - это …
2 вариант.
1.Общая формула аминокислот:
а)R-СН2 (NH2)-СООН;
2. В растворе аминокислот среда
а) щелочная;
б) нейтральная;
в) кислотная.
3. Аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом при этом образуя:
а) углеводы;
б) нуклеиновые кислоты;
в) полипептиды;
г)крахмал.
4. Аминокислоты – это...
а) органические основания;
б) кислоты
в) органические амфотерные соединения.
5. Аминокислоты применяют в …
ü Из каких неорганических веществ можно получить аминоуксусную кислоту? Напишите соответствующие уравнения реакций.
ü Задача. Определите формулу аминокислоты, если массовые доли углерода, водорода, кислорода и азота соответственно равны: 48%, 9,34%, 42,67% и 18, 67%. Напишите все возможные структурные формулы и назовите их.
ПЛАН ЗАНЯТИЯ № 16
Дисциплина: Химия.
Тема: Белки.
Цель занятия: Изучить первичную, вторичную, третичную структуры белков. Химические свойства белков: горение, денатурация, гидролиз, цветные реакции. Биологические функции белков.
Планируемые результаты
Предметные: сформированность представлений о месте химии в современной научной картине мира; понимание роли химии в формировании кругозора и функциональной грамотности человека для решения практических задач;
Метапредметные: использование различных видов познавательной деятельности и основных интеллектуальных операций (постановки задачи, формулирования гипотез, анализа и синтеза, сравнения, обобщения, систематизации, выявления причинно-следственных связей, поиска аналогов, формулирования выводов) для решения поставленной задачи;
Личностные: чувство гордости и уважения к истории и достижениям отечественной химической науки; химически грамотное поведение в профессиональной деятельности и в быту при обращении с химическими веществами, материалами и процессами;
Норма времени: 2 часа
Вид занятия: Лекция.
План занятия:
Оснащение: Учебник.
Литература:
1. Химия 10 класс: учеб. для общеобразоват. организаций с прил. на электрон. Носителе (DVD) / Г.Е. Рудзитис, Ф.Г. Фельдман. – М.:Просвещение, 2014. -208 с.: ил.
2. Химия для профессий и специальностей технического профиля: учебник для студ. учреждений сред. проф. образования / О.С.Габриелян, И.Г. Остроумов. – 5 - изд., стер. – М.: Издательский центр «Академия», 2017. – 272с., с цв. ил.
Преподаватель: Тубальцева Ю.Н.
Тема 16. БЕЛКИ.
1. Белки. Первичная, вторичная, третичная структуры белков.
2. Химические свойства белков: горение, денатурация, гидролиз, цветные реакции.
3. Биологические функции белков.
1) Белки. Первичная, вторичная, третичная структуры белков.
1 – Состав белка: С – 54%, О – 23%, Н – 7%, N – 17%, S – 2% и другие: Zn, P, Fe, Cu, Mg, Mn
В 1903 г. немецкий ученый Э.Г.Фишер предложил пептидную теорию, которая стала ключом к тайне строения белка. Фишер предположил, что белки представляют собой полимеры из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью NH–CO. Идея о том, что белки – это полимерные образования, высказывалась еще в 1888 г. русским ученым А.Я.Данилевским.
2 -
Белки – ВМС – протеины
“Протос” от греческого – “первичный, важнейший”. Белки – природные полимеры, состоящие из АК.
Mr (альбумина)=36000
Mr (миозина)=150000
Mr (гемоглобина)=68000
Mr (коллагена)=350000
Mr (фибриногена)=450000
Формула белка молока – казеина C 1894 H 3021 O 576 N 468 S 21
Белки – это природные высокомолекулярные природные соединения (биополимеры), построенные из альфа-аминокислот, соединенных особой пептидной связью. В состав белков входит 20 различных аминокислот, отсюда следует огромное многообразие белков при различных комбинациях аминокислот. Как из 33 букв алфавита мы можем составить бесконечное число слов, так из 20 аминокислот – бесконечное множество белков. В организме человека насчитывается до 100 000 белков.
Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы, различно: инсулин – 51, миоглобин – 140. Отсюда M r белка от 10 000 до нескольких миллионов.
Белки подразделяют на протеины (простые белки) и протеиды (сложные белки).
4 - 20 АК – “кирпичики” белкового здания, соединяя их в разном порядке, можно выстроить неисчислимое множество веществ с самыми разными свойствами. Химики пытаются расшифровать строение белковых молекул-великанов. Задача эта очень трудная: природа тщательно прячет “чертежи”, по которым выстроены эти частицы.
В 1888 году русский биохимик А.Я. Данилевский указал на то, что в молекулах белков содержатся повторяющиеся пептидные группы атомов –С–N–
В начале ХХ столетия немецкому ученому Э.Фишеру и другим исследователям удалось синтезировать соединения, в молекулы, которых входило 18 остатков различных АК, соединенных пептидными связями.
5 -
Первичная структура белка – это последовательное чередование АК (полипептидная цепь ППЦ). Пространственная конфигурация белковой молекулы, напоминающая спираль образуется благодаря многочисленным водородным связям между группами.
– СО– и –NH–
Такая структура белка называется вторичной. В пространстве закрученная спираль ППЦ образует третичную структуру белка, которая поддерживается взаимодействием разных функциональных групп ППЦ.
–S–S– (дисульфидный мостик)
–СООН и –ОН (сложноэфирный мостик)
–СООН и –NH 2 (солевой мостик)
Некоторые белковые макромолекулами могут соединяться друг с другом и образовывать крупные молекулы. Полимерные образования белков называются четвертичными структурами (гемоглобин только при такой структуре способен присоединять и транспортировать О 2 в организм)
2) Химические свойства белков: горение, денатурация, гидролиз, цветные реакции.
1. Для белков характерны реакции, в результате которых выпадает осадок . Но в одних случаях полученный осадок при избытке воды растворяется, а в других – происходит необратимое свертывание белков, т.е. денатурация.
Денатурация – это изменение третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы под влиянием внешних факторов (повышение или понижение температуры, давления, механического воздействия, действия химических реагентов, УФ – излучения, радиации, ядов, солей тяжелых металлов (свинец, ртуть и др.))
Пептидная связь образуется при реакции аминогруппы одной аминокислоты и карбоксильной группы другой с выделением молекулы воды:
СН 3 -СН(NH 2)-COOH + CH 3 - СН(NH 2)-COOH → СН 3 -СН(NH 2)-CO-NH-(CH 3) СН-COOH + H 2 O
Связанные пептидной связью аминокислоты образуют полипептидную цепь. Пептидная связь имеет плоскостную структуру: атомы С, О и N находятся в sp 2 -гибридизации; у атома N имеется р-орбиталь с неподеленной парой электронов; образуется р-p-сопряженная система, приводящая к укорочению связи С-N (0,132 нм) и ограничению вращения (барьер вращения составляет ~63 кДж/моль). Пептидная связь имеет преимущественно транс -конфигурацию относительно плоскости пептидной связи. Подобное строение пептидной связи сказывается на формировании вторичной и третичной структуры белка. Пептидная связь ‒ жесткая, ковалентная, генетически детерминированная. В структурных формулах изображается в виде одинарной связи, однако на самом деле эта связь между углеродом и азотом носит характер частично двойной связи:
Это вызвано различной электроотрицательностью атомов С, N и O. Вокруг пептидной связи вращение невозможно, все четыре атома лежат в одной плоскости, т.е. компланарны. Вращение же других связей вокруг полипептидного остова достаточно свободно.
Первичная структура была открыта профессором Казанского университета А.Я. Данилевским в 1989 г. В 1913 году Э. Фишером были синтезированы первые пептиды. Последовательность аминокислот для каждого белка уникальна и закреплена генетически.
Трипептид: глицилаланиллизин
Для определения первичной структуры отдельной, химически гомогенной полипептидной цепи методом гидролиза выясняют аминокислотный состав: соотношение каждой из двадцати аминокислот в образце гомогенного полипептида. Затем приступают к определению химической природы концевых аминокислот полипептидной цепи, содержащей одну свободную NH 2 -группу и одну свободную СООН-группу.
Для определения природы N-концевой аминокислоты предложен ряд методов, в частности, метод Сэнжера (за его разработку Ф. Сэнжер был удостоен Нобелевской премии в 1958 г.). Этот метод основан на реакции арилирования полипептида 2,4-динитрофторбензолом. Раствор полипептида обрабатывают 2,4-динитрофторбензолом, который взаимодействует со свободной α-аминогруппой пептида. После кислотного гидролиза продукта реакции только одна аминокислота оказывается связанной с реактивом в виде 2,4-динитрофениламинокислоты. В отличие от других аминокислот она имеет желтый цвет. Ее выделяют из гидролизата и идентифицируют методом хроматографии.
Для определения С-концевой аминокислоты часто используют ферментативные методы. Обработка полипептида карбоксипептидазой, которая разрывает пептидную связь с того конца пептида, где содержится свободная СООН-группа, приводит к освобождению С-концевой аминокислоты, природа которой может быть идентифицирована методом хроматографии. Существуют и другие методы определения С-концевой аминокислоты, в частности, химический метод Акабори, основанный на гидразинолизе полипептида.
Следующий этап работы связан с определением последовательности аминокислот в полипептиде. Для этого вначале проводят частичный (химический и ферментативный) гидролиз полипептидной цепи на короткие пептидные фрагменты, последовательность которых может быть точно определена. После гидролиза с помощью электрофореза и хроматографии составляют пептидные карты. Затем устанавливают последовательность аминокислот в выделенных пептидах и первичную структуру всей молекулы.
Cодержание:
Польза аминокислот при силовых тренировках. Четыре группы, отражающие формирование структуры молекулы белка.
Белок представляет собой полимерную молекулу, в которой есть группа мономеров (то есть мелких элементов) – аминокислот. От того, какие аминокислоты формируют состав белка, а также от их чередования, зависят свойства и действие последнего. Всего в организме человека можно найти двадцать аминокислот, которые в различных сочетаниях встречаются в различном по своей конструкции белке. Условно все компоненты белковой молекулы можно рассматривать в качестве букв алфавита, на которых зафиксирован определенный объем информации. Только слово может свидетельствовать о каком-либо предмете или действии, а набор аминокислот – о функции конкретного белка, его возможностях и эффективности работы.
О пользе
Об особенностях и преимуществах столь полезных элементов написано сотни статей и книг. Почему бы и нет, ведь они действительно формируют наш организм, являются составляющими элементами белка и помогают развиваться во всех отношениях. К основным свойствам можно отнести:
- ускорение синтеза белка. Наличие в организме полного комплекса аминокислот способствует стимуляции выработки инсулина и активации mTor. Вместе эти механизмы способствуют запуску роста мышечной массы;
- источник энергии. Такие компоненты проходят по другому пути метаболизма и по своей функции отличаются от углеводов. В итоге организм получает большие объемы энергии и заполняется аминокислотным пулом. Итог – мышцы растут намного быстрее;
- подавление катаболических процессов. С их помощью можно навсегда забыть, что такое разрушение собственных мышц, ведь в организме всегда будет материал для построения новых белковых молекул;
- снижение жира. Полезная функция – помощь в образовании лептина, который способствует максимально быстрому сжиганию жировых отложений. Все это позволяет добиться максимального эффекта.
К полезным действиям аминокислотных групп можно также отнести участие в обмене азота в организме, восстановление поврежденных тканевых участков, обеспечение метаболических процессов, полноценное восстановление мышц, снижение уровня сахара в крови.
Кроме этого, к полезным действиям можно отнести стимуляцию гормона роста, повышение выносливости, обеспечение организма необходимым объемом энергии, нормализацию обменных процессов, стимуляцию иммунной системы, нормализацию пищеварительного процесса, защиту от радиации и так далее.
Структура
Химики выделяют четыре основные группы, которые отображают суть структурного формирования молекулы столь необходимого и важного для человеческого организма компонента. Таких группы всего четыре и у каждой из них есть свои особенности формирования – первичная, вторичная, третичная и четвертичная. Рассмотрим эти нюансы более подробно:
Вывод
Вот мы вкратце и рассмотрели, как аминокислоты формируют столь необходимый человеку элемент.