белка в целом. Именно поэтому денатурированные нагреванием белки (т.е. подвергшиеся термообработке мясные и рыбные продукты, вареные яйца), а также белки, набухшие под действием соляной кислоты желудочного сока, перевариваются значительно эффективнее, чем белки нативные, хотя при этом их первичная структура остается одинаковой. Протеиназы , входящие в состав желудочного, поджелудочного и кишечного соков воздействуют на пептидные связи в различных участках полипептидных цепей. Поэтому, только в результате комбинированного воздействия всего комплекса протеолитических ферментов желудочно-кишечного тракта осуществляется гидролиз белков до конечных продуктов, представленных свободными аминокислотами , а также ди- и трипептидами , которые всасываются эпителиальными клетками тонкого кишечника.

Рис. 2.3 Схема, отражающая последовательные стадии расщепления белков до аминокислот, ди- и трипептидов в желудочно-кишечном тракте (Textbook of Biochemistry with clinical correlations, Devlin T.M. , (ed.), WILEY-LISS, 1993).

Таким образом, как показано на рис. 2.3, процесс переваривания белков может быть условно разделен на желудочную, панкреатическую и интестинальную фазы, в зависимости от участия тех или иных протеиназ, имеющих соответствующее происхождение.

Переваривание белков в желудке

Хорошо известно, что в полости рта белки никаким изменениям не подвергаются вследствие отсутствия в слюне протеолитических ферментов. Переваривание белков начинается в желудке. Выделяют три основных фактора, обеспечивающих инициацию процесса переваривания:

− стимуляция выделения гастрина присутствием белка пищи в желудке;

− в свою очередь гастрин обеспечивает секрецию обкладочными клетками слизистой желудка соляной кислоты ;

− секреция пепсиногена главными клетками слизистой желудка.

Желудочный сок характеризуется присутствием высокой концентрации HCl и, следовательно, низким значением рН (рН ≈ 2.0), а также наличием протеиназ семейства пепсина . Высокая кислотность содержимого желудка имеет чрезвычайно важное физиологическое и биохимическое значение:

− во-первых, сильно кислая среда обеспечивает набухание и денатурацию пищевых белков. При этом глобулярные белки утрачивают третичную структуру, вследствие чего внутренние петидные связи становятся доступными для действия протеиназ;

− во-вторых, присутствие соляной кислоты обеспечивает инициацию аутокаталитического процесса превращения пепсиногена в пепсин и создает оптимальные условия для проявления его протеолитической активности. Так, оптимальное значение pH желудочного сока для нормального функционирования пепсина человека составляет 1,5-2,5. При pH 5-6 пепсин практически не проявляет протеолитической активности.

− наконец, высокая концентрация соляной кислоты препятствует развитию

в полости желудка микрофлоры, действуя как антисептик, тем самым, предотвращая зарождение гнилостных процессов. Хорошо известно, что при гастритах, при недостаточной кислотности желудочного сока гнилостные процессы в желудке являются причиной появления у больных неприятного запаха изо рта.

В лабораторной клинической практике для тестирования состояния желудка обычно определяют как «свободную» соляную кислоту, так и общую кислотность желудочного сока. Для этого, определенный объем желудочного сока титруют 0,1 N раствором щелочи в присутствии индикаторов – фенолфталеина для определения общей кислотности и диметиламидоазобензола при определении свободной HCl. Область перехода окраски фенолфталеина лежит в пределах pH 8,2-10,0, что позволяет определить всю совокупность кисло реагирующих веществ (свободная HCl, кислота, связанная с белками, фосфаты, органические кислоты и др.) в желудочном соке.

Диметиламидоазобензол изменяет окраску в пределах значений pH 2,4-4,0. Эта область pH соответствует моменту нейтрализации щелочью практически всей свободной HCl. Кислотность желудочного сока выражают

в миллилитрах 0,1N раствора NaOH, расходуемого на титрование 100 мл сока – титрационных единицах .

При нормальной функции желудка общая кислотность колеблется обычно в пределах 40-60 титрационных единиц, а свободная соляная кислота

– 20-40 единиц.

В настоящее время разработаны беззондные методы определения кислотности желудочного сока. Суть этих методов состоит в использовании ионообменных смол с присоединенным хинином. При введении такой смолы

в полость желудка соляная кислота связывается с катионитом, вытесняя хинин, который всасывается в кровь и выводится из организма с мочой. По количеству выделившегося хинина судят о содержании HCl в желудочном соке.

Действие пепсина

Важнейшую роль в переваривании белков в желудке играет протеиназа – пепсин, который секретируется главными клетками слизистой желудка в каталитически неактивной форме – в виде пепсиногена . Активный пепсин образуется из предшественника – пепсиногена (мол. масса 40.000 дальтон) при удалении 44 аминокислотных остатков с N-конца белковой молекулы. Расщепление пептидной связи между аминокислотными остатками в положениях 44 и 45 в пепсиногене может происходить либо посредством автоактивации внутримолекулярной реакции гидролиза при рН ниже 5.0, либо в присутствии следов пепсина за счет автокатализа. Освобождающийся N-концевой пептид остается связанным с остальной частью молекулы фермента и действует как ингибитор пепсина при рН выше 2.0. Этот ингибирующий эффект устраняется либо при снижении рН до значений меньших 2.0, либо в результате дальнейшей деградации N- концевого пептида под действием пепсина. Далее образовавшийся пепсин активирует другие молекулы пепсиногена и весь процесс приобретает лавинообразный характер.

Пепсины являются уникальными белками хотя бы потому, что чрезвычайно устойчивы к действию кислот. Фактически эти протеиназы активны только в сильно кислой среде и не активны при нейтральном значении рН. Механизм катализа зависит от присутствия в активном центре фермента двух карбоксильных групп, принадлежащих двум остаткам аспарагиновой кислоты, причем одна карбоксильная группа находится в ионизованной форме, а другая в недиссоциированном состоянии. По этой причине пепсины относят к семейству карбоксипротеиназ . Характерной особенностью карбоксипротеиназ является их ингибирование пепстатином ,

который оказывает ингибирующее действие в очень низких концентрациях, порядка 10-10 М.

Основной желудочной протеиназой является пепсин А (мол. масса 33.000 дальтон), который преимущественно расщепляет пептидные связи,

образованные аминогруппами ароматических аминокислот – тирозина,

фенилаланина и триптофана, а также связи Ala-Ala и Ala-Ser. Нервнорефлекторные механизмы отделения желудочного сока и

регуляция желудочной секреции достаточно подробно рассматриваются в курсах физиологии. Тем не менее, необходимо остановиться на некоторых аспектах действия гуморальных факторов. К числу таких факторов относится гистамин , являющийся продуктом декарбоксилирования аминокислоты гистидина под действием гистидин-декарбоксилазы (рис. 2.4) и «пищеварительный» гормон гастрин , выполняющий наиболее важную роль в стимуляции секреции желудочного сока. Образование гастрина в слизистой оболочке привратника желудка и поступление его в кровь резко усиливается при поступлении в желудок пищи.

Рис. 2.4 Гистамин является продуктом декарбоксилирования аминокислоты гистидина под действием гистидин-декарбоксилазы

Сравнение активностей этих двух факторов показывает, что полипептид гастрин обладает в 500 раз более высокой способностью стимулировать функцию желудка, чем гистамин. Однако, при введении человеку даже 1 мг гистамина в кровь, обнаруживается интенсивное отделение желудочного сока. Подобная гистаминовая проба используется в лабораторной клинической практике для дифференциальной диагностики ахилий – патологических состояний, характеризующихся неспособностью желудка секретировать пепсин и HCl. Отсутствие секреции в ответ на введение гистамина свидетельствует об атрофическом изменении слизистой желудка. В ходе активации пепсина не весь пепсиноген принимает участие в этом процессе. Частично пепсиноген всасывается в кровь, доставляется в почки и переходит в состав мочи. Присутствующий в моче пепсиноген получил специальное название уропепсиногена. В клинических лабораториях, особенно в педиатрической практике, часто определяется активность уропепсиногена (уропепсина) для оценки функционального состояния и секреторной функции слизистой желудка у детей. При пониженной секреции желудочного сока и при наличии атрофических процессов активность уропепсина резко снижается, а при гиперсекреторных состояниях, например при язвенной болезни - повышается.

В клинической практике определяют также активность пепсина, особенно при отсутствии свободной HCl в желудочном соке. Это позволяет отличать анацидные состояния (отсутствие HCl при наличии пепсина) от истинных ахилий , при которых секреция желудка практически отсутствует.

Основными продуктами гидролиза белка под действием пепсина являются большие пептидные фрагменты и некоторое количество свободных аминокислот. Значение переваривания белков в желудке сводится, в первую очередь, к появлению пептидов и аминокислот, которые действуют в качестве стимуляторов синтеза и выброса холецистокинина . Поэтому пептиды, образованные в результате гидролитического расщепления пищевых белков под действием желудочных протеиназ, являются инструментом инициации панкреатической фазы переваривания белка.

Лекция № 3

Переваривание белков в тонком кишечнике. Активация панкреатических зимогенов

Как только кислое содержимое желудка попадает в тонкий кишечник, в нем под влиянием низкого pH начинается секреция гормона секретина , поступающего в кровь. Секретин , в свою очередь стимулирует выделение поджелудочной железой бикарбоната, что приводит к нейтрализации HCl желудочного сока. В результате pH резко возрастает от 1,5-2,5 до ~7,0. При нейтральном значении pH в тонком кишечнике продолжается переваривание белков под действием протеиназ поджелудочной железы. Секреция этих протеиназ стимулируется гормоном холецистокинином , продукция которого зависит от поступления в двенадцатиперстную кишку свободных аминокислот.

Пищеварительный сок поджелудочной железы содержит большое количество проэнзимов эндопептидаз и карбоксипептидаз . Эти зимогены активируются только после того, как попадут в просвет тонкого кишечника. Ключевым ферментом, ответственным за их активацию, является энтерокиназа – протеиназа, продуцируемая эпителиальными клетками двенадцатиперстной кишки. Энтерокиназа активирует панкреатический трипсиноген посредством отщепления гексапептида NH2 – Val – (Asp)4 – Lys с N-конца этого зимогена, превращая его тем самым в активный трипсин

Рис. 3.1 Схема, иллюстрирующая процесс активации трипсина под действием энтерокиназы.

Далее активный трипсин способен автокаталитически активировать другие молекулы трипсиногена. Более того, трипсин также действует на другие проэнзимы такие, как химотрипсиноген, проэластаза и прокарбоксипептидазы А и В (рис. 3.2). Поскольку трипсин играет роль общего мощного активатора панкреатических пищеварительных ферментов, в соке поджелудочной железы присутствует низкомолекулярный пептид,

действующий как ингибитор трипсина и предотвращающий преждевременную активацию тех незначительных количеств трипсина, которые могут оказаться в клетках поджелудочной железы или ее протоках.

Рис. 3.2 Схема, иллюстрирующая последовательность стадий секреции и активации панкреатических ферментов.

Субстратная специфичность трипсина, химотрипсина и эластазы – основных панкреатических эндопептидаз – указана в табл. 3.1. Панкреатические протеолитические ферменты активны только при значениях рН, близких к нейтральному, поэтому эффективность их каталитического действия зависит, как было указано выше, от секреции бикарбоната, нейтрализующего соляную кислоту желудочного сока. Перечисленные выше эндопептидазы относят к семейству сериновых протеиназ , содержащих в активных центрах специфический остаток серина (у химотрипсина это Ser-195), ответственный за протеолитическую активность ферментов. Характерной особенностью сериновых протеиназ является их способность необратимо ингибироваться при действии органических фторфосфатов , конкретнее, при взаимодействии остатка активного серина с диизопропилфторфосфатом (см. далее).

Полипептиды и олигопептиды, образованные в результате протеолиза под действием пепсина и панкреатических эндопептидаз, подвергаются дальнейшей деградации в просвете тонкого кишечника при участии карбоксипептидаз А и В. Эти белки являются металлоферментами, для проявления активности которых необходимо присутствие в активном центре атома Zn и, следовательно, механизм их действия должен отличаться от механизма катализа карбокси- и сериновых протеиназ.

В результате комбинированного действия панкреатических пептидаз образуются свободные аминокислоты и короткие пептиды, состоящие из 2-8 аминокислотных остатков. Пептиды, образующиеся на данной стадии переваривания пищевого белка, содержат до 60% аминного азота.

Участие пептидаз тонкого кишечника в расщеплении коротких пептидов

Поскольку секрет поджелудочной железы не содержит каких-либо заметных количеств аминопептидаз , окончательное переваривание олиго- и дипептидов зависит от функционирования ферментов щеточной каемки тонкого кишечника. Полостная поверхность плазматических мембран эпителиальных клеток кишечника особенно богата ферментами, проявляющими эндопептидазную и аминопептидазную активности, а также содержит дипептидазы с различной субстратной специфичностью. Конечными продуктами процесса пристеночного пищеварения являются свободные аминокислоты, ди- и трипептиды. Аминокислоты и короткие пептиды способны всасываться эпителиальными клетками при помощи специфических транспортных систем. Поступающие в энтероциты ди- и трипептиды гидролизуются в цитоплазме этих клеток до аминокислот и только после этого покидают клетки, направляясь в кровяное русло. Присутствие в цитоплазме эпителиальных клеток кишечника дипептидаз объясняет появление в воротной вене (после принятия пищи) практически только свободных аминокислот.

Фактическое отсутствие пептидов в крови ранее служило доказательством того, что при полостном пищеварении происходит полный гидролиз белков пищи до свободных аминокислот. Однако в настоящее время установлено, что большая часть аминного азота пищи всасывается в виде простейших пептидов, которые гидролизуются внутриклеточно. Исключение из этого общего правила составляют ди- и трипептиды, содержащие пролин или оксипролин , а также включающие необычные аминокислоты такие, как β -Аlа в карнозине (β -аланилгистидине) и ансерине [β -аланил (N2 -метил) гистидине], присутствующие в мясе цыплят.

Дипептиды карнозин и ансерин являются «плохими» субстратами для дипептидаз цитоплазмы энтероцитов и поэтому транспортируются в неизмененном виде из эпителиальных клеток кишечника в кровяное русло.

) и пепсин.

Дополнительные составляющие: повидон, сорбитол, кремния диоксид коллоидный, кальция стеарат.

Форма выпуска

Выпускается Ацидин-Пепсин в форме порошка, раствора и таблеток 250 и 500 мг по 50 штук в пачке. Также в некоторых аптеках можно приобрести специально приготовленную мазь с пепсином 5-10%, на ланолиновой или вазелиновой основе.

Фармакологическое действие

Данный препарат обладает комбинированным действием. Улучшает переваривание пищи в желудке.

Фармакодинамика и фармакокинетика

Пепсин – что это такое?

Как сообщает Фармакопея, пепсин – это , входящий в состав желудочного сока, который вырабатывает слизистая оболочка желудка. Также установлено, что данный фермент обеспечивает расщепление практически всех белков растительного и животного происхождения. Кроме того, в этом процессе принимают участие и , являющиеся ферментами поджелудочной железы. Однако именно этот фермент расщепляет белки, не проявляя к ним особой специфичности, то есть действует в кислой среде.

Некоторые заболевания ЖКТ вызывают значительное снижение или отсутствие выработки соляной кислоты , что приводит к недостаточной переваривающей деятельности пепсина , а, соответственно, и желудочного сока. Поэтому пациентам назначают заместительную терапию в виде препаратов на его основе. Например, при приёме ферментативного препарата Ацидин-Пепсин, один из его составляющих – бетаина гидрохлорид преобразуется в желудке в соляную кислоту , активизирующую фермент, который улучшает пищеварение.

Показания к применению

Основными показаниями к назначению Ацидин-Пепсина являются различные заболевания ЖКТ , для которых характерна пониженная секреторная функция желудка. Поэтому препарат рекомендован при:

• гипоацидном гастрите;
• анацидном гастрите;
• ахилии – отсутствии синтеза соляной кислоты и других пищеварительных ферментов при атрофическом гастрите, питании с недостатком белков и , злокачественной форме малокровия, эндокринных нарушениях;
• периоде после удаления части желудка.

Препараты для наружного применения используют при лечении келоидных рубцов или некротических, долго не заживающих ран и язв.

Противопоказания к применению

• гиперчувствительности ;
• гиперацидности желудочного сока, например: эрозивном гастродуодените, и .

Побочные эффекты

При приёме препарата могут развиваться , тошнота, боли в животе .

Ацидин-Пепсин, инструкция по применению (Способ и дозировка)

Как сообщает инструкция на Ацидин-Пепсин, препарат в таблетках предназначен для приёма внутрь одновременно или после еды. Для этого таблетки нужно растворить в 50-100 мл воды. Взрослым пациентам рекомендуется суточная дозировка по 2 таблетки, принимаемые 3-4 раза. Детская дозировка составляет четверть или половину таблетки к приёму 3-4 раза в день.

Длительность терапевтического курса зависит от течения заболевания и эффективности лечения, что способен определить специалист.

Передозировка

Обычно этот препарат хорошо переносится пациентами, поэтому в клинической практике случаев передозировки не описано. При этом возможно развитие: тошноты, гастралгии, рвоты, поноса и различных аллергических реакций .

Взаимодействие

Одновременное применение ферментных препаратов и кислотореагирующих средств,

Слизистой оболочки желудка, осуществляющий расщепление белков пищи. Является важнейшим компонентом желудочного сока .

Пепсин вырабатывается, резервируется и выводится в неактивной форме в виде профермента пепсиногена главными клетками желёз дна и тела желудка . Превращение пепсиногена в пепсин происходит в результате отщепления с N-концевого участка пепсиногена несколько пептидов. Активация пепсина идёт в несколько стадий и катализируется соляной кислотой желудочного сока и самим пепсином. Пепсин обеспечивает расщепление белков, предшествующее их гидролизу и облегчающую его.

Протеолитическая активность пепсина наблюдается при рН < 6, достигая максимума при pH от 1,5 до 2,0. При этом один грамм пепсина за два часа может расщеплять 50 кг яичного альбумина, растворять около 2 000 л желатины, створаживать примерно 100 000 л молока.

При нестимулированной секреции дебит пепсина у мужчин - от 20 до 35 мг в час. Максимальная, стимулированная пентагастрином, - до 60-80 мг в час. У женщин - на 25-30 % меньше.

Пепсин применяется в медицине, относится к группе А09 «Препараты, способствующие пищеварению», подгруппе «A09AA Пищеварительные ферментные препараты » и имеет код АТХ А09АА03.

Гипотеза о попадании пепсина в глаз при ГЭР и вызываемых этим заболеваний поверхности глаза

Новейшие данные показывают, что гастроэзофагеальный рефлюкс (ГЭР) может быть связан с приобретенной обструкцией носослёзного протока и некоторыми другими офтальмологическими синдромами исходя из того, что недавно в слезе больных гастроэзофагеальной рефлюксной болезнью (ГЭРБ) был обнаружен пепсин. Пилотное исследование показало, что у пациентов с симптомами ГЭРБ рецидив симптомов заболеваний поверхности глаза выше (Tarete G. и др.)

Публикации для профессионалов здравоохранения, затрагивающие роль пепсина в физиологии пищеварения

• Коротько Г.Ф. Организация желудочного пищеварения // Вестник хирургической гастроэнтерологии. – 2006. – № 1. – с. 17–25.


• Бельмер С.В., Коваленко А.А. Желудочный секрет. Пепсины / В кн. Кислотозависимые состояния у детей /Под ред. В.А.Таболина .


• Колясев В.Н., Горбунов Ю.В., Красноперова О.В., Шкляев А.Е., Краснова И.С. Определение пепсина: применение в клинической практике // Кл. биохимия: единство фундаментальной науки и лабораторной диагностики. 4 февраля 2010. Ижевск. С. 101–103 .

Пепсин – фермент желудочного сока человека, отвечающий за расщепление пищи и превращение её в пептиды и аминокислоты. Открытие этого вещества произошло ещё в 30-х гг. XIX века, однако в кристаллическом виде пепсин смогли получить лишь через 100 лет. Сейчас этот фермент широко применяется во многих сферах: как в медицине, так и в пищевой промышленности. Например, без добавления пепсина производство любого сорта сыра просто невозможно. Получают пепсин для использования, экстрагируя его из слизистой оболочки желудков свиней и овец.

Свойства пепсина

В желудке человека пепсин появляется в результате синтеза неактивного профермента пепсиногена. Под воздействием кислоты желудочного сока 1 грамм этого вещества (примерно столько ежедневно производится человеческим желудком пепсиногена) превращается в пепсин. Свою активность фермент проявляет только в кислой желудочной среде – попадая в 12-перстную кишку, в её щелочной среде он становится неактивным.

Свойства пепсина на организм трудно переоценить. Он может расщеплять почти все растительные и животные белки, кроме кератинов и протаминов. Фактически от него зависит переваривание еды в желудке. Есть ещё одна особенность пепсина – он может створаживать молоко, превращая казеиноген в казеин. Благодаря этому свойству пепсин активно используется при производстве многих молочных продуктов и сыров.

Применение пепсина в медицине

Благодаря своим свойствам расщеплять белки пепсин применяется при лечении ряда заболеваний ЖКТ: язвы желудка и 12-перстной кишки, хронического гастрита, раке желудка и при пернициозной анемии. Если у человека наблюдаются проблемы с пищеварением или секреторная недостаточность, пепсин может применяться как препарат заместительной терапии. По количеству пепсина в желудочном соке доктор может уточнить диагноз заболевания.

При применении пепсина внутрь следует учитывать, что он активен только в кислой среде. Поэтому, при снижении кислотообразующей функции желудка, пепсин нужно применять вместе с разбавленной 1-3% соляной кислотой (10-15 капель на 100 мл воды).

Принимается пепсин по 0,2-0,5 гр. два-три раза в день перед приёмом пищи. Для детей принимаемая доза пепсин должна быть в 3-4 раза меньше. Следует также учитывать, что при недостаточной кислотности желудочного сока у ребёнка принимать этот фермент в сочетании с соляной кислотой нужно, несколько уменьшая концентрацию соляной кислоты в воде. Если для взрослого нормальная доза 10-15 капель на 100 мл воды, то для ребёнка соляную кислоту нужно разбавлять исходя из пропорции 5-7 капель на 100 мл воды.

Если же не рискуете в домашних условиях разбавлять такое опасное вещество, как соляную кислоту, вам стоит употреблять таблетки ацидин-пепсин, состоящие из 25% пепсина и 75% бетаина гидрохлорида, что аналогично 16 каплям соляной кислоты.

В профилактических целях или для нормализации работы желудка можно применять биодобавку , в составе которой имеется пепсин. Она будет полезна и при многих заболеваниях желудочно-кишечного тракта.

Как препарат для похудения пепсин не стоит применять, поскольку он не может расщеплять жиры. Однако этот фермент иногда включают в состав средств для похудения как вспомогательное вещество.

Противопоказания к применению пепсина

Обычно пепсин нельзя употреблять при обострении язвы желудка и гиперацидном гастрите. Какие-то побочные эффекты при применении пепсина не замечены.

Видео про пепсин

Он же пепсин – вещество, которое вырабатывается желудком и служит для расщепления белка (и в этом же качестве используется при сыроварении).

Соответственно, производится пепсин, как для медицинских, так и для пищевых целей, из желудков животных.

Говяжий пепсин — это один из двух молокосвёртывающих ферментов, входящих в состав сычужного фермента, который вырабатывается в слизистой оболочке четвертого отдела желудка теленка (сычуга).

Как стало известно, происхождение говяжьего пепсина – это абсолютная случайность. Из истории известно, что, когда арабские кочевники путешествовали по жаркой местности, они перевозили молоко в кожаных мешках, сделанных из желудков животных. В итоге получился сгусток похожий на сыр.

Конечно же, они не могли и подумать, что функцию молокосвёртывающего фермента, который превращал закисающее молоко в сыроподобную массу, выполнял говяжий пепсин, содержащийся в стенках кожаных мешков.

И только начиная с 40-х годов 20-го столетия, был проведен комплекс научных исследований, позволивший понять механизм сычужного свертывания молока.

Условно можно выделить две основные функции молокосвертывающего фермен­та: формирование молочного сгустка (ферментативная коагу­ляция молока) и участие в созре­вании сыра и производстве творога.

От качества форми­рования молочного сгустка зави­сят его упругие свойства, степень захвата в сгусток белков, жира и минеральных компонентов, спо­собность к разрезанию, процес­сы синерезиса и прессования, что в конечном итоге определяет выход сыра, содержание в нем влаги, интенсивность и направ­ленность биохимических процес­сов при созревании, формирую­щих вкус продукта.

Таким обра­зом, на стадии образования молочного сгустка (свертывания молока) закладывается основа качества сыра.

Препарат марки пепсин говяжий (ПГ) содержит два фермента химозин и пепсин говяжий находящихся в естественной пропорции, свойственной их содержанию в слизистой оболочке сычуга взрослого КРС.

Препарат этой марки изготавливают путём экстракции. Коммерческие партии этого препарата могут содержать до 10% химозина.

Пепсин говяжий вырабатывают из слизистой оболочки сычуга взрослого КРС. При изготовлении ПГ проходит две стадии очистки от нерастворимых примесей и жира. Количество нерастворимых примесей в готовом продукте не более 3,0% по массе.

Технология производства молокосвертывания ферментных препаратов аналогична производству медицинских препаратов и включает в себя несколько цикличных компонентов; процесс экстракции, высаливания, сублимационной сушки.

Препарат имеют молокосвёртывающую активность 100 000 ч 120 000 условных единиц, расход препаратов при данной активности в производстве мягких сыров и брынзы составляет 2,0 ч 2,5 г на 100л молока, в производстве творога 0,25 г на 100 л молока.

Молокосвертывающий фермент говяжий пепсин рекомендуется к применению без ограничений в производстве мягких и рассольных сыров, брынзы, творога и обезжиренной сырной массы.

В творог говяжий пепсин добавляют для придания ему мягкости, нежности и для более легкого и полного усвоения творожного белка.

Купить говяжий пепсин можно в аптеке, в специализированных магазинах или в интернет-магазинах.

Преимущества говяжьего пепсина

Рассмотрим преимущество говяжьего пепсина на примере сравнения его со свиным пепсином.

Общим свойством молокосвертывающих энзимов является снижение общей протеолитической активности при рН среды выше оптимального уровня.

Одной из причин этого является инактивация энзимов при высоком рН. Скорость инактивации зависит от вида энзима.

Так, говяжий пепсин начинает инактивироваться после 20-минутной выдержки только при рН выше 6,4, а при рН 7,0 сохраняет более трети исходной активности.

В то же время свиной пепсин после 20-минутной выдержки при рН 6,4 теряет свыше 50% исходной активности, а при рН 7,0 почти моментально полностью инактивируется.

Для свертывания молока с рН 6,6 за 5 мин, требуется одинаковая масса говяжьего и свиного пепсина, а при свертывании за 20 мин, свиного пепсина требуется в 2,5 раза болыше, чем говяжьего.

Быстрая инактивация свиного пепсина в слабокислой среде, какой является молоко, является главным недостатком его как молокосвертывающего энзима.